dc.contributor.advisor | Sheldrick, George M. Prof. Dr. | de |
dc.contributor.author | Alexopoulos, Eftichia | de |
dc.date.accessioned | 2004-06-07T15:07:44Z | de |
dc.date.accessioned | 2013-01-18T10:33:45Z | de |
dc.date.available | 2013-01-30T23:51:22Z | de |
dc.date.issued | 2004-06-07 | de |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AC99-B | de |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.53846/goediss-2069 | |
dc.description.abstract | Die vorliegende Doktorarbeit beinhaltet drei Projekte. Im ersten Teil wurden die Bindungsverhaeltnisse im Komplex des Antikrebsantibiotikums 7-Aminoactinomycin-D mit der nicht-komplementaeren DNA 5'-TTAGBrUT-3' mit roentgenstrukturanalytischen Methoden untersucht. Es wurden 2 Kristallformen erhalten, eine hexagonale und eine orthorhombische. Die Strukturloesung zeigt in beiden Faellen das Vorliegen einer antiparallelen doppelstraengigen DNA in Komplex mit 7-AAMD ueber eine Interkalation des Phenoxazonrings des Antibiotikums zwischen falsch gepaarten G-BrU oder G-T Basen.Im zweiten Projekt wird die Kristallisation und Strukturloesung des alternierenden d,l-Peptids H-(L-Tyr-D-Tyr)4-Lys-OH beschrieben. In der Kristallstruktur liegt das Peptid als doppelstraengige antiparallele beta-helix vor.Im dritten Projekt wurden theoretische Bindungsstudien durchgefuehrt bezueglich der Wechselwirkung von organischen Liganden mit der Ligandebindedomaene des humanen Estrogen Rezeptors Alpha. | de |
dc.format.mimetype | application/pdf | de |
dc.language.iso | eng | de |
dc.rights.uri | http://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyrdiss.htm | de |
dc.title | Crystallographic and modeling studies of intermolecular interactions of biological interest | de |
dc.type | doctoralThesis | de |
dc.title.translated | Kristallographische sowie Modeling Studien von intermolekularen Wechselwirkungen von biologischem Interesse | de |
dc.contributor.referee | Sheldrick, George M. Prof. Dr. | de |
dc.date.examination | 2004-04-29 | de |
dc.description.abstracteng | Three projects were investigated in the current thesis. In the first part, the binding of the anticancer drug 7-Aminoactinomycin-D to the non-complementary DNA 5'-TTAGBrUT-3' has been studied via X-ray crystallography. Two crystal forms, a hexagonal and an orthorhombic, were obtained. Their structure solution shows in both cases an antiparallel mismatched dsDNA complexed by the 7-AAMD by intercalation of the phenoxazone ring of the drug betwenn G-BrU or G-T steps.The second project includes the crystallization and X-ray structure solution of the alternating D,L-peptide H-(L-Tyr-D-Tyr)4-Lys-OH. The crystal structure shows a double stranded antiparallel beta-helix motif. In the third project, the binding of organic ligands within the LBD of the human estrogen receptor alpha and mutants of this receptor was investigated via molecular modeling. | de |
dc.contributor.coReferee | Usón, Isabel Prof. Dr. | de |
dc.subject.topic | Mathematics and Computer Science | de |
dc.subject.ger | Roentgenstrukturanalyse | de |
dc.subject.ger | DNA | de |
dc.subject.ger | 7-AAMD | de |
dc.subject.ger | d | de |
dc.subject.ger | l-peptid | de |
dc.subject.ger | molecular modeling | de |
dc.subject.ger | Estrongen Rezeptor | de |
dc.subject.ger | 540 Chemie | de |
dc.subject.eng | X-ray crystal structure analysis | de |
dc.subject.eng | DNA | de |
dc.subject.eng | 7-AAMD | de |
dc.subject.eng | D | de |
dc.subject.eng | L-peptide | de |
dc.subject.eng | molecular modeling | de |
dc.subject.eng | estrogen receptor | de |
dc.subject.bk | 35 Chemie | de |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-158-3 | de |
dc.identifier.purl | webdoc-158 | de |
dc.affiliation.institute | Fakultät für Chemie | de |
dc.subject.gokfull | SP000 | de |
dc.identifier.ppn | 470570741 | de |