dc.contributor.advisor | Salditt, Tim Prof. Dr. | de |
dc.contributor.author | Lange, Adam | de |
dc.date.accessioned | 2006-06-13T15:34:24Z | de |
dc.date.accessioned | 2013-01-18T13:36:16Z | de |
dc.date.available | 2013-01-30T23:51:09Z | de |
dc.date.issued | 2006-06-13 | de |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-B593-1 | de |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.53846/goediss-2785 | |
dc.description.abstract | In dieser Arbeit wurde ein allgemeines Konzept zur dreidimensionalen (3D) Strukturbestimmung von gleichförmig [13C, 15N] isotopenmarkierten Proteinen mittels Festkörper-NMR-Spektroskopie entwickelt. Es basiert auf der Kombination indirekt detektierter 1H-1H Abstände und über chemische Verschiebungen bestimmter Torsionswinkel. Die simultane Bestimmung mehrerer Abstände in zwei-dimensionalen CHHC- und NHHC-Experimenten wurde erst kürzlich eingeführt. Daher war es notwendig, den 1H-1H Transfer im Festkörper gründlich zu untersuchen, um 1H-1H Abstände in einer molekularen Strukturbestimmung zu verwenden. Das Konzept wurde an dem 38-Reste-Peptid Kaliotoxin (KTX) erfolgreich erprobt. Zugeordnete CHHC-Korrelationen und über chemische Verschiebungen bestimmte Torsionswinkel (analysiert mit dem Programm TALOS) wurden verwendet, um eine de novo 3D Struktur von KTX zu bestimmen. CHHC-Daten können auch zur Strukturanalyse von nichtpeptidischen Molekülen verwendet werden. Dies wurde an der [13C] isotopenmarkierten Substanz Epothilon B, die an polymerisiertes Tubulin bindet, demonstriert. Schließlich wird in der Arbeit die Verwendung von hochaufgelöster Festkörper-NMR-Spektroskopie zur Untersuchung hochaffiner Skorpiontoxin-Kaliumkanal Wechselwirkungen beschrieben. | de |
dc.format.mimetype | application/pdf | de |
dc.language.iso | eng | de |
dc.rights.uri | http://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html | de |
dc.title | Three-dimensional protein structure determination by high-resolution solid-state NMR spectroscopy | de |
dc.type | doctoralThesis | de |
dc.title.translated | Dreidimensionale Proteinstrukturbestimmung mit Hilfe von hochaufgelöster Festkörper-NMR-Spektroskopie | de |
dc.contributor.referee | Griesinger, Christian Prof. Dr. | de |
dc.date.examination | 2006-04-18 | de |
dc.subject.dnb | 530 Physik | de |
dc.description.abstracteng | In this thesis a general concept for three-dimensional (3D) structure determination of uniformly [13C, 15N] labeled proteins by solid-state NMR spectroscopy has been developed. It is based on the combination of indirectly detected 1H-1H distance constraints and chemical shift derived backbone dihedral angle constraints. The collection of multiple distance constraints in two-dimensional CHHC and NHHC experiments has only recently been introduced. In order to include indirectly detected 1H-1H distance constraints in a molecular structure calculation, a comprehensive analysis of 1H-1H transfer in the solid-state was therefore mandatory. The concept was applied to the uniformly [13C, 15N] labeled 38-residue peptide kaliotoxin (KTX). Assigned CHHC correlations and chemical shift derived backbone dihedral angles (analyzed with the program TALOS) were used to determine a de novo 3D structure of KTX. CHHC data can also be used to obtain 3D structures of non-peptidic molecules. This was demonstrated on the [13C] labeled compound epothilone B, that binds with high affinity to polymerized tubulin. Finally the usage of high-resolution solid-state NMR spectroscopy to the investigation of high-affinity scorpion toxin / potassium channel interactions is described. | de |
dc.subject.topic | Mathematics and Computer Science | de |
dc.subject.ger | Kaliotoxin | de |
dc.subject.ger | NMR | de |
dc.subject.ger | Ionenkanal | de |
dc.subject.ger | Proteinstrukturen | de |
dc.subject.ger | MAS | de |
dc.subject.ger | Festkörper-NMR | de |
dc.subject.ger | CHHC | de |
dc.subject.ger | NHHC | de |
dc.subject.eng | Kaliotoxin | de |
dc.subject.eng | NMR | de |
dc.subject.eng | ion channel | de |
dc.subject.eng | protein structures | de |
dc.subject.eng | MAS | de |
dc.subject.eng | Solid-state NMR | de |
dc.subject.eng | CHHC | de |
dc.subject.eng | NHHC | de |
dc.subject.bk | 33.05 Experimentalphysik | de |
dc.subject.bk | 42.12 Biophysik | de |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-743-2 | de |
dc.identifier.purl | webdoc-743 | de |
dc.affiliation.institute | Fakultät für Physik | de |
dc.subject.gokfull | RRA 300 Kernmagnetische Resonanz (NMR) | de |
dc.identifier.ppn | 515056162 | de |