dc.contributor.advisor | Salditt, Tim Prof. Dr. | de |
dc.contributor.author | Etzkorn, Manuel | de |
dc.date.accessioned | 2008-10-01T12:09:53Z | de |
dc.date.accessioned | 2013-01-18T13:35:40Z | de |
dc.date.available | 2013-01-30T23:51:08Z | de |
dc.date.issued | 2008-10-01 | de |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-B647-3 | de |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.53846/goediss-2768 | |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.53846/goediss-2768 | |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.53846/goediss-2768 | |
dc.description.abstract | Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der
Untersuchung nicht löslicher, biomolekularer Systeme
mit Hilfe der Kernmagnetischen-Resonanzspektroskopie
(NMR). Einen Schwerpunkt bildet die Erkundung neuer
Anwendungsgebiete wie die Messung an aus Lösung
ausgefallenen Proteinen und die zweidimensionale
Festkörper-Echtzeitspektroskopie. Des Weiteren wurden
die Grenzen bekannter Anwendungsgebiete, insbesondere
im Bereich der Membranproteine, ausgelotet und durch
neue Analysemethoden erweitert. Im Einzelnen konnte ein
atomares Bild des präzipitierten Zustandes des
Crh-Proteins entwickelt werden. Ausgehend von diesen
Ergebnissen konnte erstmalig Proteinaggregation,
induziert durch eine temperaturbedingte strukturelle
Umwandlung des Crh-Präzipitats, in Echtzeit aufgenommen
und kinetisch analysiert werden.
Im Weiteren wurde das System der zwei Membranproteine
SRII und HtrII untersucht. Neben Untersuchungen an
isoliertem SRII führten Messungen an dem Proteinkomplex
der beiden Proteine zu einem erweiterten Bild der
SRII/HtrII-Bindungsfläche. Zusätzlich wurde die
Funktionsweise des SRII/HtrII-Komplexes mit Hilfe von
Spektren nach Lichtaktivierung untersucht.
Abschließend wurde durch Kombination verschiedener
Techniken eine strukturelle Untersuchung des
Multidomänen-Membranproteins DcuS im besonderen
Hinblick auf dessen Funktion vorgenommen. Hierzu wurden
erstmalig die spektroskopischen Daten einer nicht
löslichen Domäne im Vergleich zu einer
computergestützten Strukturvorhersage analysiert. Die
erhaltenen Ergebnisse, sowie Informationen
vorausgegangener Untersuchungen ermöglichten die
Einführung eines konsistenten Modells der
Signalweiterleitung. Vergleiche mit ähnlichen Systemen
deuten eine Allgemeingültigkeit des vorgeschlagenen
Mechanismus an. | de |
dc.format.mimetype | application/pdf | de |
dc.language.iso | eng | de |
dc.rights.uri | http://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html | de |
dc.title | Protein precipitates, aggregation kinetics and membrane protein receptors characterized by solid-state NMR | de |
dc.type | doctoralThesis | de |
dc.title.translated | Charakterisierung von Proteinpräzipitaten, Aggregationskinetik und Membranproteinen mittels Festkörper-NMR | de |
dc.contributor.referee | Griesinger, Christian Prof. Dr. | de |
dc.date.examination | 2008-06-19 | de |
dc.subject.dnb | 500 Naturwissenschaften allgemein | de |
dc.description.abstracteng | This work addresses the investigation of insoluble,
biomolecular systems using nuclear magnetic resonance
(NMR). Introducing novel areas of applications an
atomic picture of the precipitated state of the Crh
protein as well as kinetic information of protein
aggregation using real time solid-state NMR could be
obtained.
Additionally the SRII/HtrII membrane protein system was
studied. Experimental results obtained on SRII and on
SRII in complex with HtrII led to the identification of
an extended binding mode between the two membrane
proteins. Measurements on the light activated state of
the complex were carried out to investigate the
mechanism of signal transduction.
Functional aspects were also investigated for the
multidomain membrane protein DcuS. Therefore spectra
obtained on an isolated insoluble domain were compared
to in silico structure prediction data. The results
were combined with previous data of an additional
soluble domain as well as mutagenesis data. A self
consistent model of signal transduction, which may
represent a general mechanism present also in similar
systems, could be proposed. | de |
dc.subject.topic | Mathematics and Computer Science | de |
dc.subject.ger | Festkörper NMR | de |
dc.subject.ger | Membran Proteine | de |
dc.subject.ger | Protein Aggregation | de |
dc.subject.ger | MAS NMR | de |
dc.subject.ger | Crh | de |
dc.subject.ger | Sensorisches Rhodopsin | de |
dc.subject.ger | DcuS | de |
dc.subject.eng | solid-state NMR | de |
dc.subject.eng | Membrane proteins | de |
dc.subject.eng | protein aggregation | de |
dc.subject.eng | MAS NMR | de |
dc.subject.eng | crh | de |
dc.subject.eng | Sensory rhodopsin | de |
dc.subject.eng | DcuS | de |
dc.subject.bk | 42.12 | de |
dc.subject.bk | 35.10 | de |
dc.subject.bk | 42.13 | de |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-1901-7 | de |
dc.identifier.purl | webdoc-1901 | de |
dc.affiliation.institute | Fakultät für Physik | de |
dc.subject.gokfull | WCC 000: Molekulare Biophysik. Biophysikalische Chemie | de |
dc.subject.gokfull | SP 000: Strukturchemie | de |
dc.identifier.ppn | 583350372 | de |