Zur Kurzanzeige

Regulation of Cell Polarity in the Budding Yeast Saccharomyces cerevisiae

dc.contributor.advisorMösch, Hans-Ulrich PD Dr.de
dc.contributor.authorTaheri Talesh, Naimehde
dc.date.accessioned2012-04-16T14:56:19Zde
dc.date.available2013-01-30T23:50:32Zde
dc.date.issued2003-02-05de
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AB94-Ede
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.53846/goediss-595
dc.description.abstractDie Polarisierung der Saccharomyces cerevisiae-Zellen erfolgt zu verschiedenen Zeitpunkten während der Zellteilung. Zu Beginn der Zellteilung werden spezifische Orte für die Sprossung ausgewählt. Die Wahl der Sprossungsorte folgt definierten räumlichen Mustern und unterliegt der Kontrolle von Zelltyp und Nährstoffbedingungen. Diploide Hefezellen folgen bei der Sprosswahl einem bipolaren Muster, bei dem die Zellteilung mit gleicher Wahrscheinlichkeit entweder am Geburtsenden, dem proximalen Zellpol, oder am direkt gegenüber liegendem Ort, dem distalen Zellpol beginnt. Bei Stickstoffmangel wechseln diploide Zellen zu einem unipolar-distalen Sprossungsmuster. In dieser Arbeit wurden die Funktionen von zwei Zellpolproteinen, Bud8p und Bud9p, im Detail analysiert. Genetische und zellbiologische Analysen zeigten, dass Bud8p am distalen Zellpol lokalisiert ist und für die Sprossung am distalen Pol benötigt wird. Bud9p protein ist an beiden Zellpolen lokalisiert, wird aber nur für die proximale Sprossung gebraucht. Biochemische Analysen zeigten, dass Bud8p und Bud9p miteinander physikalisch interagieren. Bud8p fungiert deshalb vermutlich als Markerprotein für die distale Sprosswahl und wird dabei durch die Anwesenheit von Bud9p negativ beeinflusst. Dagegen Bud9p dient als Markerprotein für die Wahl der Sprossung am proximalen Zellpol. In weiteren Untersuchungen wurde die Funktion von Regulatoren des Aktinzytoskeletts (Typ I Myosine) bei der Sprosswahl analysiert. Genetische Analysen zeigten, dass Typ I Myosine Myo3p und Myo5p für die Erkennung der zellpole benötigt wird. Zusätzlich bindet Bud8p an Myo3p, was darauf hindeutet, dass Typ I Myosine durch Interaktion mit Markerproteinen die Sprosswahl durch ortspezifische Aktinpolymerisierung steuern könnte. Mittels Hefe-Two-Hybrid-System wurden neue Interaktionspartner von Bud8p isoliert und über biochemische Analysen weiter charakterisiert. Dabei wurden einige Proteine identifiziert, die an der Translation oder am zellulären Transport beteiligt sind, z. B. das ribosomale Protein Rpl12Ap, das Polysomen-assozierte und mRNA-bindende Protein Scp160p, sowie das am Vesikeltransport beteiligte Protein Trs120p. Diese Daten lassen vermuten, dass Bud8p Protein die Sprosswahl durch Beeinflussung des zellulären Transports und der Translation regulieren könnte.de
dc.format.mimetypeapplication/pdfde
dc.language.isoengde
dc.rights.urihttp://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyrdiss.htmde
dc.titleRegulation of Cell Polarity in the Budding Yeast <i>Saccharomyces cerevisiae</i>de
dc.typedoctoralThesisde
dc.title.translatedDie Regulation der Zellpolarität in der Bäckerhefe <i>Saccharomyces cerevisiae</i>de
dc.contributor.refereeBraus, Gerhard Prof. Dr.de
dc.date.examination2002-10-31de
dc.subject.dnb570 Biowissenschaften, Biologiede
dc.description.abstractengThe budding yeast Saccharomyces cerevisiae establishes cell polarity at several stages during cell division. At the beginning of the division cycle, yeast cells choose sites for cell division in specific spatial patterns that are under genetic control of the cell-type and of external conditions. Diploid strains bud in a bipolar budding pattern, where cells form buds either near their birth site, called the proximal pole, or at the pole opposite to the birth site, called the distal pole. Diploid strains change the pattern of cell division from bipolar to unipolar when switching growth from the unicellular yeast-form to filamentous, pseudohyphal cells in respons to nitrogen starvation. In this work, the molecular functions of two transmembrane glycoproteins, Bud8p and Bud9p were investigated. Bud8p is highly concentrated at the distal pole of daughter cell under all conditions, where it directs initiation of cell division. Bud9p is localized at both poles, but it is required for selection of the proximal pole. In pseudohyphal cells, nutritional starvation for nitrogen efficiently prevents distal localization of Bud9p. Biochemical analysis showed that Bud8p and Bud9p associate in vivo. We propose that Bud8p acts as a landmark protein for bud initiation at the distal pole, whereas Bud9p inhibits cell division at the distal pole, but it serves as a landmark protein at the proximal pole. The role of Myo3p and Myo5p representing the yeast type I myosins in regulation of the bipolar bud site selection program was analyzed. Type I myosins are required for budding pattern that is directed by Bud8p and Bud9p. Furthermore, Myo3p physically interacts with Bud8p protein. Our data suggest that type I myosins might control bud site selection by bipolar landmark proteins to induce site-specific actin assembly and cell growth. Two-hybrid screening identified several cytoplasmic proteins that interact with Bud8p and that have been implicated in cellular transport and translation. Two of these proteins, Rpl12Ap and Scp160p, associate with Bud8p physically. Both proteins are also required for appropriate budding pattern. Therefore, we suggest that that Bud8p might regulate cell polarity and directed cell division by interaction with components that have essential functions in the processes of cellular transport and translation.de
dc.subject.topicMathematics and Computer Sciencede
dc.subject.gerZellpolaritätde
dc.subject.gerbipolare Sprossungde
dc.subject.gerSprosswahlde
dc.subject.gerPseudohyphende
dc.subject.gerZellpolproteinde
dc.subject.gerBud8p und Bud9pde
dc.subject.gerdistale und proximale Sprossungde
dc.subject.engCell Polarityde
dc.subject.engBipolar Buddingde
dc.subject.engBud Site Selectionde
dc.subject.engPseudohyphaede
dc.subject.engSpatial Landmarkde
dc.subject.engBud8p and Bud9pde
dc.subject.engDistal and Proximal Budding Patternde
dc.subject.bk42.13 Molekularbiologiede
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:7-webdoc-556-3de
dc.identifier.purlwebdoc-556de
dc.affiliation.instituteBiologische Fakultät inkl. Psychologiede
dc.subject.gokfullWF 000: Molekularbiologie, Gentechnologiede
dc.identifier.ppn361288425de


Dateien

Thumbnail

Das Dokument erscheint in:

Zur Kurzanzeige