Untersuchungen zur Beeinflussung der Interaktion von AP 2 mit cytoplasmatischen Rezeptordomänen durch die Phosphorylierung und Dephosphorylierung von AP 2

Abstract

Interaktionen zwischen Proteinen werden in vielen Fällen durch Modifikationen der beteiligten Proteine, z.B. Phosphorylierung reguliert. Da die beiden Adaptorkomplexe AP1 und AP2 posttranslationell phosphoryliert werden, liegt die Vermutung nahe, daß die Interaktion zwischen den Adaptorkomplexen und den cytoplasmatischen Domänen bestimmter Rezeptorproteine und Transmembranproteine durch Phosphorylierung der Adaptorkomplexe reguliert wird. Die Interaktionsanalysen von gereinigten Adaptorkomplexen mit ausgewählten Rezeptortail - Peptiden zeigen, daß die Dephos-phorylierung von AP2, jedoch nicht von AP1 diese Interaktion negativ beeinflußt. In vitro Phosphorylierungsexperimente zeigen, daß zusammen mit den AP2 - Komplexen eine Kinaseaktivität aufgereingt wird, die 3 der 4 Untereinheiten des AP2 - Komplexes in vitro phosphoryliert.