Funktion des Wind-Proteins in Drosophila melanogaster bei Faltung und/ oder Transport des sekretorischen Proteins Pipe

Barnewitz, Kathrin

dc.contributor.advisor	Söling, Hans-Dieter Prof. Dr.	de
dc.contributor.author	Barnewitz, Kathrin	de
dc.date.accessioned	2012-04-16T14:51:03Z	de
dc.date.available	2013-01-30T23:50:48Z	de
dc.date.issued	2004-07-20	de
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-ACED-2	de
dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.53846/goediss-252
dc.description.abstract	Wind ist ein ER luminales Protein der Protein Disulfid Isomerase-Familie, welches seine Bedeutung in der Dorsoventral-Entwicklung von Drosophila hat. Es ist für die korrekte Lokalisation eines weiteren Proteins Pipe, einem Golgi-Transmembranprotein, verantwortlich. In Zusammenarbeit mit der Abt. f. Strukturchemie der Uni Göttingen konnte Wind bei einer Auflösung von 1,9 A kristallisiert werden. Es liegt als Homodimer vor- bestehend aus einer N-terminalen Thioredoxin- und C-terminalen D-Domäne. Beide Domänen werden über einen flexiblen Linker verbunden.Über Punktmutationen an Wind konnte eine Bindestelle für Pipe identifiziert werden. Dabei handelt es sich um ein Tyrosin-Cluster (Y53, Y55).Über Deletionsmutagenese von Wind konnten die an der Interaktion mit Pipe beteiligten Domänen charakterisiert werden.	de
dc.format.mimetype	application/pdf	de
dc.language.iso	ger	de
dc.rights.uri	http://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html	de
dc.title	Funktion des Wind-Proteins in Drosophila melanogaster bei Faltung und/ oder Transport des sekretorischen Proteins Pipe	de
dc.type	doctoralThesis	de
dc.title.translated	Function of Wind in Drosophila melanogaster in folding of the secretory protein Pipe	de
dc.contributor.referee	Hardeland, Rüdiger Prof. Dr.	de
dc.date.examination	2004-07-01	de
dc.description.abstracteng	Wind belonging to the PDI-family is located in the ER and is involved in dorso ventral patterning in drosophila. It is responsible for the correct targeting of Pipe, a transmembrane protein in Golgi. In colaboration with Dept. of Structural CHemistry University of Göttingen we succeeded in cristallizing Wind. As it turned out, Wind is a homodimer- constisting of a N-terminal thioredoxin- and C-terminally located D-domain. Both domains are connected via a linker region. By point mutagenesis of Wind I could identify a binding site for Pipe. It is mainly a cluster of tyrosines (Y53, Y55).By deletions of domains in Wind I characterized all domains involved in interacteion with Pipe.	de
dc.subject.topic	Mathematics and Computer Science	de
dc.subject.ger	Wind	de
dc.subject.ger	Pipe PDI	de
dc.subject.ger	COS7	de
dc.subject.ger	Protein Faltung	de
dc.subject.ger	570 Biowissenschaften	de
dc.subject.ger	Biologie	de
dc.subject.eng	Wind	de
dc.subject.eng	Pipe PDI	de
dc.subject.eng	COS7	de
dc.subject.eng	protein folding	de
dc.subject.bk	30	de
dc.subject.bk	42	de
dc.identifier.urn	urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-167-3	de
dc.identifier.purl	webdoc-167	de
dc.affiliation.institute	Biologische Fakultät inkl. Psychologie	de
dc.subject.gokfull	W	de
dc.identifier.ppn	502443677	de

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Fakultät für Biologie und Psychologie (inkl. GAUSS) [1621]

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