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Structural characterization of the lysosomal 66.3 kDa protein and of the DNA repair enzyme Mth0212 by means of X-ray crystallography

dc.contributor.advisorFicner, Ralf Prof. Dr.de
dc.contributor.authorLakomek, Kristinade
dc.date.accessioned2012-04-16T14:52:28Zde
dc.date.available2013-01-30T23:50:32Zde
dc.date.issued2009-06-17de
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AD5D-Bde
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.53846/goediss-340
dc.description.abstractDiese Doktorarbeit gliedert sich in zwei Abschnitte, welche beide die strukturelle Charakterisierung von Makromolekülen mittels Röntgenkristallographie beinhalten. Abschnitt I befasst sich mit dem lysosomalen 66.3 kDa - Protein aus Maus, dessen zelluläre Funktion bislang nicht bekannt ist. In diesem Zusammenhang sind die erweiterte Anwendung zur Verfügung stehender kristallographischer Methoden sowie die anschließende Analyse der Struktur des 66.3 kDa - Proteins beschrieben. Im Gegensatz dazu ist im zweiten Teil das bakterielle DNA-Reparatur-Enzym Mth0212 dargestellt. Der Fokus liegt auf der detaillierten Strukturanalyse des Proteins in seiner Apo-Form sowie im Komplex mit verschiedenen DNA-Substraten und deren Vergleich mit homologen Enzymen. Auf ein kristallographisches Problem eine sog. Verzwilligung wird nur kurz eingegangen.de
dc.format.mimetypeapplication/pdfde
dc.language.isoengde
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/de
dc.titleStructural characterization of the lysosomal 66.3 kDa protein and of the DNA repair enzyme Mth0212 by means of X-ray crystallographyde
dc.typedoctoralThesisde
dc.title.translatedStrukturelle Charakterisierung des lysosomalen 66.3 kDa Proteins und des DNA-Reparaturenzyms Mth0212 mittels Röntgenkristallographiede
dc.contributor.refereeFicner, Ralf Prof. Dr.de
dc.date.examination2009-04-28de
dc.subject.dnb570 Biowissenschaften, Biologiede
dc.description.abstractengThis PhD thesis is divided into two parts both dealing with structural characterization of macromolecules by means of X-ray crystallography. Part I concerns the lysosomal 66.3 kDa protein from mouse. It describes the expanded use of available crystallographic methods for structure determination and the analysis of the structure representing the protein of so far unknown function. In contrast, in part II the archaeal DNA repair enzyme Mth0212 is investigated. The crystallographic problem of twinning is only touched and the main focus lies on the detailed structural analysis of the protein alone as well as in complex with different substrate DNAs and subsequent comparison with homologous enzymes.de
dc.contributor.coRefereeTittmann, Kai Prof. Dr.de
dc.subject.topicMathematics and Computer Sciencede
dc.subject.ger66.3 kDa Proteinde
dc.subject.gerlysosomale Proteinede
dc.subject.gerGlycosylierungde
dc.subject.gerN-terminal nucleophile Hydrolasende
dc.subject.gerAutoproteolytische Aktivierungde
dc.subject.gerSchwefel-SADde
dc.subject.gerDNA-Schadende
dc.subject.gerDNA-Reparaturde
dc.subject.gerExoIII-Homologde
dc.subject.ger2`-Desoxyuridinde
dc.subject.gerKristallstrukturde
dc.subject.gerRöntgenkristallographiede
dc.subject.eng66.3 kDa proteinde
dc.subject.englysosomal proteinde
dc.subject.engglycosylationde
dc.subject.engN-terminal nucleophile hydrolasede
dc.subject.engautoproteolytic activationde
dc.subject.engsulfur SADde
dc.subject.engDNA damagede
dc.subject.engDNA repairde
dc.subject.engExoIII homologde
dc.subject.eng2`-deoxyuridinede
dc.subject.engcrystal structurede
dc.subject.engX-ray crystallographyde
dc.subject.bk42.13de
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:7-webdoc-2137-5de
dc.identifier.purlwebdoc-2137de
dc.affiliation.instituteBiologische Fakultät inkl. Psychologiede
dc.subject.gokfullWF 200: Molekularbiologiede
dc.identifier.ppn627712045de


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