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dc.contributor.advisor Ficner, Ralf Prof. Dr. de
dc.contributor.author Lakomek, Kristina de
dc.date.accessioned 2012-04-16T14:52:28Z de
dc.date.available 2013-01-30T23:50:32Z de
dc.date.issued 2009-06-17 de
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AD5D-B de
dc.description.abstract Diese Doktorarbeit gliedert sich in zwei Abschnitte, welche beide die strukturelle Charakterisierung von Makromolekülen mittels Röntgenkristallographie beinhalten. Abschnitt I befasst sich mit dem lysosomalen 66.3 kDa - Protein aus Maus, dessen zelluläre Funktion bislang nicht bekannt ist. In diesem Zusammenhang sind die erweiterte Anwendung zur Verfügung stehender kristallographischer Methoden sowie die anschließende Analyse der Struktur des 66.3 kDa - Proteins beschrieben. Im Gegensatz dazu ist im zweiten Teil das bakterielle DNA-Reparatur-Enzym Mth0212 dargestellt. Der Fokus liegt auf der detaillierten Strukturanalyse des Proteins in seiner Apo-Form sowie im Komplex mit verschiedenen DNA-Substraten und deren Vergleich mit homologen Enzymen. Auf ein kristallographisches Problem eine sog. Verzwilligung wird nur kurz eingegangen. de
dc.format.mimetype application/pdf de
dc.language.iso eng de
dc.rights.uri http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/ de
dc.title Structural characterization of the lysosomal 66.3 kDa protein and of the DNA repair enzyme Mth0212 by means of X-ray crystallography de
dc.type doctoralThesis de
dc.title.translated Strukturelle Charakterisierung des lysosomalen 66.3 kDa Proteins und des DNA-Reparaturenzyms Mth0212 mittels Röntgenkristallographie de
dc.contributor.referee Ficner, Ralf Prof. Dr. de
dc.date.examination 2009-04-28 de
dc.subject.dnb 570 Biowissenschaften, Biologie de
dc.description.abstracteng This PhD thesis is divided into two parts both dealing with structural characterization of macromolecules by means of X-ray crystallography. Part I concerns the lysosomal 66.3 kDa protein from mouse. It describes the expanded use of available crystallographic methods for structure determination and the analysis of the structure representing the protein of so far unknown function. In contrast, in part II the archaeal DNA repair enzyme Mth0212 is investigated. The crystallographic problem of twinning is only touched and the main focus lies on the detailed structural analysis of the protein alone as well as in complex with different substrate DNAs and subsequent comparison with homologous enzymes. de
dc.contributor.coReferee Tittmann, Kai Prof. Dr. de
dc.subject.topic Mathematics and Computer Science de
dc.subject.ger 66.3 kDa Protein de
dc.subject.ger lysosomale Proteine de
dc.subject.ger Glycosylierung de
dc.subject.ger N-terminal nucleophile Hydrolasen de
dc.subject.ger Autoproteolytische Aktivierung de
dc.subject.ger Schwefel-SAD de
dc.subject.ger DNA-Schaden de
dc.subject.ger DNA-Reparatur de
dc.subject.ger ExoIII-Homolog de
dc.subject.ger 2`-Desoxyuridin de
dc.subject.ger Kristallstruktur de
dc.subject.ger Röntgenkristallographie de
dc.subject.eng 66.3 kDa protein de
dc.subject.eng lysosomal protein de
dc.subject.eng glycosylation de
dc.subject.eng N-terminal nucleophile hydrolase de
dc.subject.eng autoproteolytic activation de
dc.subject.eng sulfur SAD de
dc.subject.eng DNA damage de
dc.subject.eng DNA repair de
dc.subject.eng ExoIII homolog de
dc.subject.eng 2`-deoxyuridine de
dc.subject.eng crystal structure de
dc.subject.eng X-ray crystallography de
dc.subject.bk 42.13 de
dc.identifier.urn urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-2137-5 de
dc.identifier.purl webdoc-2137 de
dc.affiliation.institute Biologische Fakultät inkl. Psychologie de
dc.subject.gokfull WF 200: Molekularbiologie de
dc.identifier.ppn 627712045 de

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