Identification of a new factor essential for vacuolar aminopeptidase I activity.

Pasupuleti, Naga Rekha

dc.contributor.advisor	Schu, Peter Prof. Dr.	de
dc.contributor.author	Pasupuleti, Naga Rekha	de
dc.date.accessioned	2012-04-16T14:54:58Z	de
dc.date.available	2013-01-30T23:50:32Z	de
dc.date.issued	2004-12-08	de
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AE17-0	de
dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.53846/goediss-481
dc.description.abstract	Die vakuoläre Aminopeptidase I der Bäckerhefe, Ape1p, wird durch konstitutive Autophagozytose aus dem Zytoplasma in die Vakuole transportiert. Ape1p wird als Proform mit einer N-terminalen Sortierungssequenz synthetisiert, die in der Vakuole durch Endopeptidasen abgespalten wird. In der enzymatisch aktiven Form liegt Ape1p als Homododekamer vor. Durch einen genetischen Screen nach Mutanten, deren Ape1p-Aktivität vermindert ist, wurden zwei Komplementationsgruppen identifiziert. Beide zeigten eine Störung sowohl der Oligomerisierung von Ape1p zur aktiven Form als auch des Transports in die Vakuole, was auf einen funktonellen Zusammenhang dieser Vorgänge hindeutet. Die Verbindung zwischen der Dodekamerisierung von Ape1p und dem Einschluss in Transportvesikel könnte ein Mechanismus sein, zytoplasmatische Proteine vor dem proteolytischen Abbau durch Ape1p zu schützen. In dieser Arbeit wurde ein single-copy -Supressorgen der beiden Komplementationsgruppen isoliert und das bisher unbekannte Protein von 16 kDa, genannt Suvia1p, charakterisiert.	de
dc.format.mimetype	application/pdf	de
dc.language.iso	eng	de
dc.rights.uri	http://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html	de
dc.title	Identification of a new factor essential for vacuolar aminopeptidase I activity.	de
dc.type	doctoralThesis	de
dc.title.translated	Identifizierung eines neuen, für die Aktivität der vakuolären Aminopeptidase I essentiellen Faktors	de
dc.contributor.referee	Figura, Kurt von Prof. Dr. Dr. h.c.	de
dc.date.examination	2004-11-03	de
dc.subject.dnb	570 Biowissenschaften, Biologie	de
dc.description.abstracteng	The Saccharomyces cerevisiae vacuolar aminopeptidase I, Ape1p, is transported from the cytoplasm to the vacuole by constitutive autophagocytosis. Ape1p is synthesized as a proform with a N-terminal targeting-sequence, which is cleaved off by vacuolar endopeptidases. The enzymatically active form of Ape1p is a homododecamer. In a genetic screen for Ape1p transport based on the enzymatic activity of the enzyme two complementation groups were characterized. Both showed defects in Ape1p oligomerization to an enzymatically active form and in vacuolar transport indicating a functional interdependence of coordinated oligomerization and transport vesicle formation. Coupling of pApe1p dodecamerization and compartmentalization into transport vesicles is thus a mechanism to protect cytosolic proteins from Ape1p proteolytic activity. We isolated a "single-copy" suppressor of both complementation groups encoding an uncharacterized protein of 16 kDa, which we named Suvia1p.	de
dc.contributor.coReferee	Gottschalk, Gerhard Prof. Dr.	de
dc.contributor.thirdReferee	Fritz, Hans-Joachim Prof. Dr.	de
dc.subject.topic	Mathematics and Computer Science	de
dc.subject.ger	Zytoplasma-Vakuole Transportweg	de
dc.subject.ger	Aminopeptidase	de
dc.subject.ger	Vakuole	de
dc.subject.eng	Cytoplasm-to-vacuole transport	de
dc.subject.eng	Aminopeptidase	de
dc.subject.eng	Vacuole	de
dc.subject.bk	42.15 Zellbiologie	de
dc.subject.bk	42.13 Molekularbiologie	de
dc.subject.bk	35.70 Biochemie	de
dc.identifier.urn	urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-307-1	de
dc.identifier.purl	webdoc-307	de
dc.affiliation.institute	Biologische Fakultät inkl. Psychologie	de
dc.subject.gokfull	WA	de
dc.subject.gokfull	WH	de
dc.subject.gokfull	WHC 500: Organellen, Zellorganellen {Cytologie}	de
dc.subject.gokfull	WHC 700: Zellrezeptoren, Zellrezeptoren, Membranrezeptoren, Zelluläre Kommunikation {Cytologie}	de
dc.subject.gokfull	WHF 800: Permeabilität, inter- und intrazellulärer Transport {Cytologie}	de
dc.identifier.ppn	478770006	de

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Fakultät für Biologie und Psychologie (inkl. GAUSS) [1621]

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