Biomimetische Oxidationsreaktionen mit zweikernigen Kupferpyrazolatkomplexen
Biomimetic oxidation reactions with dinuclear copper pyrazolate complexes
by Jens Ackermann
Date of Examination:2003-11-04
Date of issue:2003-11-25
Advisor:Prof. Dr. Franc Meyer
Referee:Prof. Dr. Franc Meyer
Referee:Prof. Dr. Ulf Diederichsen
Persistent Address:
http://dx.doi.org/10.53846/goediss-2244
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Description:Dissertation
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Abstract
English
A series of dinuclear copper (II) complexes with different pyrazolate ligands was synthesized and structurally characterized as biomimetic model complexes of the enzyme Catechol oxidase. Short ligand side arms enforce a larger Cu∙∙∙Cu distance (max 4.53 Å), whereas long side arms allow a greater flexibility of the Cu∙∙∙Cu distance (min. 3.44 Å). The coordination geometry is in general distorted square pyramidal. The catecholase activity of 8 different dicopper (II) pyrazolate complexes was examined with 3,5-Di-tert-butyl catechol as a test substrate. In the examined range a linear dependency of catalyst concentration was observed for the rate law. The respective kexp values are between 5178 h-1 (high catalytic activity) and 2.8 h-1 (very low activity). A correlation of the distance of the copper centres as well as the EpRed values toward the catecholase activity was determined. Catalysts with a low Cu∙∙∙Cu distance and a high EpRed are particularly active. Furthermore the dependence on the activity of the coordination of the copper centres, the pH value and the used buffer is discussed. An additionally examined mononuclear copper pyrazol complex shows a 2nd order rate law regarding catalyst concentration. For the dependence on the reaction s initial rate of the substrate concentration, in general, a saturation behaviour was observed, analyzed by means of a Michaelis Menten kinetic. In two cases no dependence of the substrate concentration was observed. For three complexes, hydrogen peroxide was found as additional product of the reaction beside 3,5-Di-tert-butyl-o-quinone, whereas in all other investigated cases the proof was negative. The oxygen adducts L4Cu2(O2) and L9Cu2(O2) could be identified as μ-η1:η1-peroxidic bridged compounds through UV-vis spectroscopy with the aid of the stopped flow technique and through raman spectroscopy. In order to get an idea of how the catecholsubstrate is bound, five different model complexes with a bound substrate analogue (Tetrachlorocatecholate or Tetrabromocatecholate) were synthesized und characterized crystallographically. In all examined cases the catecholate coordinates in a bidentate way to one of the copper centres. In the respective complexes it enters in the basal coordination sphere of the copper centre, one complex forms a tetranuclear complex of two ligand units, which are bridged by two copper centres. Based on the obtained results, a mechanism for the catecholase reaction of the examined dicopper (II) pyrazolate complexes is proposed, in which the substrate first coordinates to one copper (II) centre in a bidentate way and is oxidized to the o-quinone. The resulting copper (I) species reacts with O2 yielding a μ-η1:η1-peroxidic bridged compound and afterwards back to the starting coumpound, in some cases with formation of hydrogen peroxide, in other cases of water with concurrent oxidation of another substrate.
Keywords: biomimetic; dinuclear; catalysis; type 3 copper centre; catecholase reaction; copper dioxygen adduct
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Eine Reihe dinuklearer Kupfer(II)komplexe mit unterschiedlichen Pyrazolatliganden wurde als biomimetische Modellkomplexe des Enzyms Catechol-Oxidase synthetisiert und strukturell charakterisiert. Kurze Ligandseitenarme erzwingen einen größeren Cu∙∙∙Cu-Abstand (max. 4.53 Å), während lange Seitenarme eine größere Flexibilität des Cu∙∙∙Cu-Abstandes ermöglichen (min. 3.44 Å). Die Koordinationsgeometrie ist i. allg. verzerrt quadratisch pyramidal. Die Catecholase-Aktivität von 8 verschiedenen Dikupfer(II)pyrazolatkomplexen wurde mit 3,5-Di-tert-butylcatechol als Testsubstrat untersucht. Im untersuchten Bereich wurde für das Geschwindigkeitsgesetz eine lineare Abhängigkeit von der Katalysatorkonzentration beobachtet. Die entsprechenden kexp-Werte liegen zwischen 5178 h-1 (große katalytische Aktivität) und 2.8 h-1 (sehr geringe Aktivität). Es wurde eine Korrelation zwischen dem Abstand der Kupferzentren sowie der EpRed-Werte mit der Catecholase-Aktivität festgestellt. Besonders aktiv sind Katalysatoren mit kleinem Cu∙∙∙Cu-Abstand und hohem EpRed. Außerdem wird die Abhängigkeit der Aktivität von der Koordination der Kupferzentren, dem pH-Wert und dem eingesetzten Puffer diskutiert. Ein zusätzlich untersuchter einkerniger Kupferpyrazolkomplex zeigt ein Geschwindigkeitsgesetz 2. Ordnung bzgl. der Katalysatorkonzentration. Für die Abhängigkeit der Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion von der Substratkonzentration wurde i. allg. ein Sättigungsverhalten beobachtet, das mit einer Michaelis-Menten-Kinetik ausgewertet wurde. In zwei Fällen wurde keine Abhängigkeit von der Substratkonzentration beobachtet. Als weiteres Produkt der Reaktion neben 3,5-Di-tert-butyl-o-chinon wurde für 3 Komplexe Wasserstoffperoxid nachgewiesen, während in allen anderen untersuchten Fällen der Nachweis negativ verlief. Die Sauerstoffaddukte L4Cu2(O2) und L9Cu2(O2) konnten UV/Vis-spektroskopisch mit Hilfe der Stopped-Flow-Technik und ramanspektroskopisch als μ-η1:η1-peroxidisch verbrückte Verbindungen identifiziert werden. Um Hinweise auf die Art der Anbindung eines Catecholsubstrates zu erhalten, wurden fünf verschiedene Modellkomplexe mit einem gebundenen substratähnlichen Molekül (Tetrachlorcatecholat oder Tetrabromcatecholat) hergestellt und röntgenographisch charakterisiert. In allen untersuchten Fällen koordiniert das Catecholat bidentat an eines der Kupferzentren. In den entsprechenden Komplexen tritt es dabei in die basale Koordinationssphäre des Kupferzentrums ein, ein Komplex bildet einen tetranuklearen Komplex aus zwei Ligandeinheiten, welche durch zwei Kupferzentren verbrückt sind. Anhand der erhaltenen Resultate wird ein Mechanismus für die Catecholase-Reaktion der untersuchten Dikupfer(II)pyrazolatkomplexe vorgeschlagen, bei dem das Substrat zunächst bidentat an ein Kupfer(II)zentrum koordiniert und zum o-Chinon oxidiert wird. Die entstandene Kupfer(I)spezies reagiert mit O2 unter Ausbildung einer μ-η1:η1-peroxidisch verbrückten Verbindung und danach wieder zurück zur Ausgangsverbindung, in einigen Fällen unter Entstehung von Wasserstoffperoxid, in anderen Fällen von Wasser bei gleichzeitiger Oxidation eines weiteren Substrates.
Schlagwörter: biomimetisch; dinuklear; Katalyse; Typ 3 Kupferzentrum; Catecholase-Reaktion; Kupfersauerstoffaddukt