Biomimetische Oxidationsreaktionen mit zweikernigen Kupferpyrazolatkomplexen

Abstract

Eine Reihe dinuklearer Kupfer(II)komplexe mit unterschiedlichen Pyrazolatliganden wurde als biomimetische Modellkomplexe des Enzyms Catechol-Oxidase synthetisiert und strukturell charakterisiert. Kurze Ligandseitenarme erzwingen einen größeren Cu∙∙∙Cu-Abstand (max. 4.53 Å), während lange Seitenarme eine größere Flexibilität des Cu∙∙∙Cu-Abstandes ermöglichen (min. 3.44 Å). Die Koordinationsgeometrie ist i. allg. verzerrt quadratisch pyramidal. Die Catecholase-Aktivität von 8 verschiedenen Dikupfer(II)pyrazolatkomplexen wurde mit 3,5-Di-tert-butylcatechol als Testsubstrat untersucht. Im untersuchten Bereich wurde für das Geschwindigkeitsgesetz eine lineare Abhängigkeit von der Katalysatorkonzentration beobachtet. Die entsprechenden kexp-Werte liegen zwischen 5178 h-1 (große katalytische Aktivität) und 2.8 h-1 (sehr geringe Aktivität). Es wurde eine Korrelation zwischen dem Abstand der Kupferzentren sowie der EpRed-Werte mit der Catecholase-Aktivität festgestellt. Besonders aktiv sind Katalysatoren mit kleinem Cu∙∙∙Cu-Abstand und hohem EpRed. Außerdem wird die Abhängigkeit der Aktivität von der Koordination der Kupferzentren, dem pH-Wert und dem eingesetzten Puffer diskutiert. Ein zusätzlich untersuchter einkerniger Kupferpyrazolkomplex zeigt ein Geschwindigkeitsgesetz 2. Ordnung bzgl. der Katalysatorkonzentration. Für die Abhängigkeit der Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion von der Substratkonzentration wurde i. allg. ein Sättigungsverhalten beobachtet, das mit einer Michaelis-Menten-Kinetik ausgewertet wurde. In zwei Fällen wurde keine Abhängigkeit von der Substratkonzentration beobachtet. Als weiteres Produkt der Reaktion neben 3,5-Di-tert-butyl-o-chinon wurde für 3 Komplexe Wasserstoffperoxid nachgewiesen, während in allen anderen untersuchten Fällen der Nachweis negativ verlief. Die Sauerstoffaddukte L4Cu2(O2) und L9Cu2(O2) konnten UV/Vis-spektroskopisch mit Hilfe der Stopped-Flow-Technik und ramanspektroskopisch als μ-η1:η1-peroxidisch verbrückte Verbindungen identifiziert werden. Um Hinweise auf die Art der Anbindung eines Catecholsubstrates zu erhalten, wurden fünf verschiedene Modellkomplexe mit einem gebundenen substratähnlichen Molekül (Tetrachlorcatecholat oder Tetrabromcatecholat) hergestellt und röntgenographisch charakterisiert. In allen untersuchten Fällen koordiniert das Catecholat bidentat an eines der Kupferzentren. In den entsprechenden Komplexen tritt es dabei in die basale Koordinationssphäre des Kupferzentrums ein, ein Komplex bildet einen tetranuklearen Komplex aus zwei Ligandeinheiten, welche durch zwei Kupferzentren verbrückt sind. Anhand der erhaltenen Resultate wird ein Mechanismus für die Catecholase-Reaktion der untersuchten Dikupfer(II)pyrazolatkomplexe vorgeschlagen, bei dem das Substrat zunächst bidentat an ein Kupfer(II)zentrum koordiniert und zum o-Chinon oxidiert wird. Die entstandene Kupfer(I)spezies reagiert mit O2 unter Ausbildung einer μ-η1:η1-peroxidisch verbrückten Verbindung und danach wieder zurück zur Ausgangsverbindung, in einigen Fällen unter Entstehung von Wasserstoffperoxid, in anderen Fällen von Wasser bei gleichzeitiger Oxidation eines weiteren Substrates.