dc.contributor.advisor | Burckhardt, Birgitta-Christina Prof. Dr. | de |
dc.contributor.author | Reese, Marc | de |
dc.date.accessioned | 2012-04-16T17:26:04Z | de |
dc.date.available | 2013-01-30T23:50:35Z | de |
dc.date.issued | 2011-07-18 | de |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-B210-3 | de |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.53846/goediss-1042 | |
dc.description.abstract | Hintergrund: Die Zellen des Nierenmarks sind im Rahmen der Urinkonzentration hohen Osmolaritäten ausgesetzt. Wichtige Osmolyte, die eine Zerstörung der Zellen bei hohen Osmolaritäten verhindern, sind Betain und g-Aminoisobuttersäure (GABA), die über den Betain/GABA-Transporter 1 (BGT-1) zum osmotischen Ausgleich in die Zelle aufgenommen werden. Ziel dieser Arbeit war es, die Regulation des BGT-1 näher zu untersuchen. Material und Methoden: Für die Untersuchungen wurde zunächst eine für den BGT-1 kodierende messenger-RNS (mRNS) in Oozyten des südafrikanischen Krallenfrosches Xenopus laevis injiziert. Nach erfolgter Expression des BGT-1 Proteins in der Membran der Oozyten konnten mittels der Zwei-Elektroden-Spannungsklemmtechnik GABA-induzierte Einwärtsströme unter verschiedenen experimentellen Bedingungen registriert werden. Ergebnisse: In einem hyperosmolaren Milieu ist der GABA-assoziierte Strom reduziert und verliert seine Potenzialabhängigkeit. 2-Dioctanoylglycerol (DOG) hemmt zeitabhängig bei einem Klemmpotenzial von −60 mV den GABA-assoziierten Strom. Der Einfluss der Proteinkinase C (PKC) auf den GABA-assoziierten Strom kann durch Staurosporin aufgehoben werden. Schlussfolgerungen: Eine Aktivierung der PKC hemmt den GABA-assoziierten Strom. Um das genaue Zusammenwirken der PKC und ihrer Untereinheiten auf die Transportmodi des BGT-1 zu erfassen, müssen jedoch weitere Untersuchungen folgen. | de |
dc.format.mimetype | application/pdf | de |
dc.language.iso | ger | de |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/ | de |
dc.title | Elektrophysiologische Charakterisierung eines Betain/GABA-Transporters | de |
dc.type | doctoralThesis | de |
dc.title.translated | Characterization of a betaine/GABA-transporter | de |
dc.contributor.referee | Burckhardt, Birgitta-C. Prof. Dr. | de |
dc.date.examination | 2011-08-09 | de |
dc.subject.dnb | 000 Allgemeines, Wissenschaft | de |
dc.description.abstracteng | Background: The cells in the renal medulla are exposed to high osmolarities during urine concentration. Betaine and g-aminobutyric acid (GABA) are important osmolytes which prevent cell destruction at high osmolarities. These osmolytes are transported by the betaine/GABA-transporter 1 (BGT-1) to keep the osmotic balance in the cell. This study aimed to investigate the regulation of the BGT-1. Material and methods: For the investigations messenger RNA (mRNA) coding for BGT-1 was initially injected into Xenopus laevis oocytes. After the expression of the BGT-1 protein in the oocytes cell membrane, GABA-induced rectifying currents could be recorded under different experimental conditions using the two-electrode voltage clamp technique (TEVC). Results: In a hyperosmolar milieu, the GABA-associated current is reduced and loses its potential dependence. 2-dioctanoylglycerol (DOG), an activator of the protein kinase C (PKC), inhibits the GABA-associated current at −60 mV in a time-dependent way. This inhibition of the GABA-associated current can be reversed by staurosporine. Conclusions: Activation of the PKC inhibits the GABA-associated current. To capture the precise interaction of the PKC and its subunits on the transportation modes, further studies need to be done. | de |
dc.contributor.coReferee | Asif, Abdul Rahman PD Dr. | de |
dc.contributor.thirdReferee | Mausberg, Rainer Prof. Dr. | de |
dc.subject.topic | Medicine | de |
dc.subject.ger | BGT-1 | de |
dc.subject.ger | Osmolarität | de |
dc.subject.ger | DOG | de |
dc.subject.ger | Staurosporin | de |
dc.subject.eng | BGT-1 | de |
dc.subject.eng | osmolarity | de |
dc.subject.eng | DOG | de |
dc.subject.eng | staurosporine | de |
dc.subject.bk | 44 | de |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-3058-2 | de |
dc.identifier.purl | webdoc-3058 | de |
dc.affiliation.institute | Medizinische Fakultät | de |
dc.subject.gokfull | M | de |
dc.identifier.ppn | 667779299 | de |