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Elektrophysiologische Charakterisierung eines Betain/GABA-Transporters

dc.contributor.advisorBurckhardt, Birgitta-Christina Prof. Dr.de
dc.contributor.authorReese, Marcde
dc.date.accessioned2012-04-16T17:26:04Zde
dc.date.available2013-01-30T23:50:35Zde
dc.date.issued2011-07-18de
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-B210-3de
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.53846/goediss-1042
dc.description.abstractHintergrund: Die Zellen des Nierenmarks sind im Rahmen der Urinkonzentration hohen Osmolaritäten ausgesetzt. Wichtige Osmolyte, die eine Zerstörung der Zellen bei hohen Osmolaritäten verhindern, sind Betain und g-Aminoisobuttersäure (GABA), die über den Betain/GABA-Transporter 1 (BGT-1) zum osmotischen Ausgleich in die Zelle aufgenommen werden. Ziel dieser Arbeit war es, die Regulation des BGT-1 näher zu untersuchen. Material und Methoden: Für die Untersuchungen wurde zunächst eine für den BGT-1 kodierende messenger-RNS (mRNS) in Oozyten des südafrikanischen Krallenfrosches Xenopus laevis injiziert. Nach erfolgter Expression des BGT-1 Proteins in der Membran der Oozyten konnten mittels der Zwei-Elektroden-Spannungsklemmtechnik GABA-induzierte Einwärtsströme unter verschiedenen experimentellen Bedingungen registriert werden. Ergebnisse: In einem hyperosmolaren Milieu ist der GABA-assoziierte Strom reduziert und verliert seine Potenzialabhängigkeit. 2-Dioctanoylglycerol (DOG) hemmt zeitabhängig bei einem Klemmpotenzial von −60 mV den GABA-assoziierten Strom. Der Einfluss der Proteinkinase C (PKC) auf den GABA-assoziierten Strom kann durch Staurosporin aufgehoben werden. Schlussfolgerungen: Eine Aktivierung der PKC hemmt den GABA-assoziierten Strom. Um das genaue Zusammenwirken der PKC und ihrer Untereinheiten auf die Transportmodi des BGT-1 zu erfassen, müssen jedoch weitere Untersuchungen folgen.de
dc.format.mimetypeapplication/pdfde
dc.language.isogerde
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/de
dc.titleElektrophysiologische Charakterisierung eines Betain/GABA-Transportersde
dc.typedoctoralThesisde
dc.title.translatedCharacterization of a betaine/GABA-transporterde
dc.contributor.refereeBurckhardt, Birgitta-C. Prof. Dr.de
dc.date.examination2011-08-09de
dc.subject.dnb000 Allgemeines, Wissenschaftde
dc.description.abstractengBackground: The cells in the renal medulla are exposed to high osmolarities during urine concentration. Betaine and g-aminobutyric acid (GABA) are important osmolytes which prevent cell destruction at high osmolarities. These osmolytes are transported by the betaine/GABA-transporter 1 (BGT-1) to keep the osmotic balance in the cell. This study aimed to investigate the regulation of the BGT-1. Material and methods: For the investigations messenger RNA (mRNA) coding for BGT-1 was initially injected into Xenopus laevis oocytes. After the expression of the BGT-1 protein in the oocytes cell membrane, GABA-induced rectifying currents could be recorded under different experimental conditions using the two-electrode voltage clamp technique (TEVC). Results: In a hyperosmolar milieu, the GABA-associated current is reduced and loses its potential dependence. 2-dioctanoylglycerol (DOG), an activator of the protein kinase C (PKC), inhibits the GABA-associated current at −60 mV in a time-dependent way. This inhibition of the GABA-associated current can be reversed by staurosporine. Conclusions: Activation of the PKC inhibits the GABA-associated current. To capture the precise interaction of the PKC and its subunits on the transportation modes, further studies need to be done.de
dc.contributor.coRefereeAsif, Abdul Rahman PD Dr.de
dc.contributor.thirdRefereeMausberg, Rainer Prof. Dr.de
dc.subject.topicMedicinede
dc.subject.gerBGT-1de
dc.subject.gerOsmolaritätde
dc.subject.gerDOGde
dc.subject.gerStaurosporinde
dc.subject.engBGT-1de
dc.subject.engosmolarityde
dc.subject.engDOGde
dc.subject.engstaurosporinede
dc.subject.bk44de
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:7-webdoc-3058-2de
dc.identifier.purlwebdoc-3058de
dc.affiliation.instituteMedizinische Fakultätde
dc.subject.gokfullMde
dc.identifier.ppn667779299de


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