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dc.contributor.advisor Grubmüller, Helmut Prof. Dr. de
dc.contributor.author Fengler, Stephanus Michael de
dc.date.accessioned 2012-02-09T15:32:49Z de
dc.date.accessioned 2013-01-18T13:38:55Z de
dc.date.available 2013-01-30T23:51:11Z de
dc.date.issued 2012-02-09 de
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-B546-D de
dc.description.abstract Die Entropie von Lösungsmitteln trägt einen entscheidenden Beitrag zur Stabilität von Faltungszuständen von Proteinen bei. In molekulardynamischen Simulationen jedoch lässt sich dieser Beitrag nur schwer bestimmen. Die Gründe dafür sind die schlechte Konvergenz des Samplings im Phasenraum, da das Lösungsmittel viele verschiedene aber energetisch gleichwertige Zustände besitzt, und da die Dimensionalität des Phasenraums rasch mit der Anzahl der Moleküle ansteigt. Um das Problem der Konvergenz in den Griff zu bekommen, wurde das Sampling aller Moleküle mit Hilfe von Permutationen verbessert. Da bei einer bestimmten Wahl der Permutationen die Moleküle so aufeinander abgebildet werden, dass ihre Trajektorien lokalisiert werden, ohne die Physik des Systems zu ändern, ergibt sich eine ortsaufgelöste Information über die Entropie des Systems. Als Näherung der Gesamtentropie wurde eine Entwicklung in Transinformationstermen angewendet. Hierbei wird das System in Subsysteme niedrigerer Dimensionalität zerlegt, auf denen die Entropie und Transinformation bestimmt wird. Insbesondere wird damit das System in die Entropiebeiträge Translationsentropie und Rotationsentropie vom Wasser und Proteinentropie zerteilt. Für die Bestimmung der Rotationsentropie des Wassers wurde eine parameterfreie Nächste-Nachbar-Methode an den gekrümmten Raum der Drehgruppe SO(3) angepasst, der auch Effizient in höheren Dimensionen des Tensorproduktraumes SO(3)xSO(3) arbeitet. Die entwickelte Methode zur Bestimmung der Rotationsentropie wurde an bekannten Verteilungen wie auch Simulationen von Wasser ausführlich getest. Anwendung fand sie dann bei der Bestimmung der Rotationsentropie von Wassermolekülen an der Proteinoberfläche von Crambin (PDB-Code: 1cbn). de
dc.format.mimetype application/pdf de
dc.language.iso eng de
dc.rights.uri http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/ de
dc.title Estimating Orientational Water Entropy at Protein Interfaces de
dc.type doctoralThesis de
dc.title.translated Schätzung der Rotationsentropie von Wassermolekülen an Proteinoberflächen de
dc.contributor.referee Grubmüller, Helmut Prof. Dr. de
dc.date.examination 2011-02-24 de
dc.subject.dnb 530 Physik de
dc.description.abstracteng The entropy of solvents significantly contributes to the stability of the native state of proteins. However, obtaining solvent entropies from molecular dynamics simulations remains a computational challenge. Reasons for this are first, that the phase space of solvent molecules poorly converges because they sample a shallow free energy basin. Second, its dimensionality rapidly grows with the number of molecules. To address the problem of phase space convergence, we apply the recently introduced approach of permutation reduction. Further, this method maps water molecules such that their resulting trajectories are restricted to a small region of space around a reference position without changing the physics of the ensemble. For density estimation, we adapted the efficient nearest neighbor (NN) method to the curved space of orientations. The NN method is entirely nonparametric and efficient on high-dimensional manifolds. For approximation of the total entropy, we apply the mutual-information expansion (MIE). The MIE is a systematic expansion of the entropy in mutual information terms by splitting the phase space into subsystems with reduced dimensionality. Orientational entropies of water molecules are estimated by the combination of these methods. Well-converged and spatially resolved many-body correlations of higher order are captured. The developed method was tested on specific distributions of orientations, the correlated orientations of water molecules from a pure water box, and the correlated orientations of water molecules around the small globular protein Crambin. de
dc.contributor.coReferee Zippelius, Annette Prof. Dr. de
dc.contributor.thirdReferee Abel, Bernd Prof. Dr. de
dc.subject.topic Physics de
dc.subject.ger Transinformation de
dc.subject.ger Entropie de
dc.subject.ger Wasser de
dc.subject.ger Orientierung de
dc.subject.ger Rotation de
dc.subject.eng Mutual Information Expansion de
dc.subject.eng Entropy de
dc.subject.eng Water de
dc.subject.eng Rotation de
dc.subject.eng Orientation de
dc.subject.bk 33.06 de
dc.subject.bk 42.12 de
dc.identifier.urn urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-3365-7 de
dc.identifier.purl webdoc-3365 de
dc.affiliation.institute Fakultät für Physik de
dc.subject.gokfull RDH 100: Computer in der Physik {Mathematische Physik} de
dc.subject.gokfull WC 000: Biophysik de
dc.identifier.ppn 726656968 de

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