Solid-state NMR of (membrane) protein complexes: Novel methods and applications

Andronesi, Ovidiu-Cristian

dc.contributor.advisor	Salditt, Tim Prof. Dr.	de
dc.contributor.author	Andronesi, Ovidiu-Cristian	de
dc.date.accessioned	2006-07-06T15:34:28Z	de
dc.date.accessioned	2013-01-18T13:33:09Z	de
dc.date.available	2013-01-30T23:51:08Z	de
dc.date.issued	2006-07-06	de
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-B598-8	de
dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.53846/goediss-2702
dc.description.abstract	Das Ziel dieser Arbeit war es, hochaufgelöste mehrdimensionale Experimente zu entwickeln, die im Rahmen einer allgemeinen Strategie zur 3D-Strukturbestimmung von uniform isotopenmarkierten Membranproteinen oder Fibrillen (d.h. Proteinkomplexen) durch Festkörper-MAS-NMR-Spektroskopie eingesetzt werden können. Insbesondere wurden molekulare Orientierung, Dynamik und Hydratisierung untersucht. Es wird gezeigt, daß die Orientierung von Membranproteinen (z.B. Gramicidin A, WALP23) in ausgerichteten Lipiddoppelschichten durch Wiedereinführung des CSA von N-15 bei hohen MAS-Raten bestimmt werden kann. Eine Kombination von auf skalarer und dipolarer Kopplung basierenden Experimenten (d.h. dynamikbasiertes spektrales Editieren) wird vorgestellt, um die Mobilität von Proteindomänen zu untersuchen; dies wird am die Herzfunktion modulierenden Protein Phospholamban gezeigt. Schließlich wird ein Modell für die gepaarten helikalen Filamente, die das Protein Tau in der Alzheimerschen Erkrankung bildet, aus Experimenten mit Magnetisierungstransfer von Wasser zu Protein (d.h. wassereditierte Experimente) entwickelt.	de
dc.format.mimetype	application/pdf	de
dc.language.iso	eng	de
dc.rights.uri	http://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html	de
dc.title	Solid-state NMR of (membrane) protein complexes: Novel methods and applications	de
dc.type	doctoralThesis	de
dc.title.translated	Festkörper-NMR von (Membran-) Proteinkomplexen: Neue Methoden und Anwendungen	de
dc.contributor.referee	Griesinger, Christian Prof. Dr.	de
dc.date.examination	2006-04-18	de
dc.subject.dnb	530 Physik	de
dc.description.abstracteng	The aim of this thesis was to develop multidimensional high-resolution experiments that can be incorporated in a general strategy for 3D structure determination of uniformly labeled membrane proteins or fibrils (i.e. protein complexes) by MAS solid-state NMR spectroscopy. In particular, molecule orientation, dynamics and hydration have been investigated. It is proved that orientation of membrane proteins (e.g. Gramicidin A, WALP23) in aligned lipid bilayers can be obtained by recoupling N-15 CSA at fast MAS rates. A combination of scalar-coupling and dipolar-coupling based experiments (i.e. dynamics-based spectral editing) is proposed to study mobility of protein domains as shown for the cardiac modulator Phospholamban. Finally, a model of the paired helical filaments formed by protein Tau in Alzheimer`s Disease is obtained from water-protein magnetization transfer (i.e. water-edited) experiments.	de
dc.subject.topic	Mathematics and Computer Science	de
dc.subject.ger	Festkörper-NMR-Spektroskopie	de
dc.subject.ger	Magic Angle Spinning	de
dc.subject.ger	Membranproteine	de
dc.subject.ger	Proteinfibrillen	de
dc.subject.ger	Proteinstruktur	de
dc.subject.ger	Dynamik	de
dc.subject.ger	Orientierung	de
dc.subject.ger	Hydratisierung	de
dc.subject.eng	Solid-state NMR spectroscopy	de
dc.subject.eng	Magic Angle Spinning	de
dc.subject.eng	Membrane proteins	de
dc.subject.eng	Protein fibrils	de
dc.subject.eng	Protein structure	de
dc.subject.eng	Dynamics	de
dc.subject.eng	Orientation	de
dc.subject.eng	Hydration	de
dc.subject.bk	33.05 Experimentalphysik	de
dc.subject.bk	42.12 Biophysik	de
dc.identifier.urn	urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-759-4	de
dc.identifier.purl	webdoc-759	de
dc.affiliation.institute	Fakultät für Physik	de
dc.subject.gokfull	RRA300 Kernmagnetische Resonanz (NMR)	de
dc.identifier.ppn	515185841	de

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Fakultät für Physik (inkl. GAUSS) [925]

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