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Protein precipitates, aggregation kinetics and membrane protein receptors characterized by solid-state NMR

Charakterisierung von Proteinpräzipitaten, Aggregationskinetik und Membranproteinen mittels Festkörper-NMR

by Manuel Etzkorn
Doctoral thesis
Date of Examination:2008-06-19
Date of issue:2008-10-01
Advisor:Prof. Dr. Tim Salditt
Referee:Prof. Dr. Christian Griesinger
crossref-logoPersistent Address: http://dx.doi.org/10.53846/goediss-2768

 

 

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Name:etzkorn.pdf
Size:27.4Mb
Format:PDF
Description:Dissertation
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Abstract

English

This work addresses the investigation of insoluble, biomolecular systems using nuclear magnetic resonance (NMR). Introducing novel areas of applications an atomic picture of the precipitated state of the Crh protein as well as kinetic information of protein aggregation using real time solid-state NMR could be obtained. Additionally the SRII/HtrII membrane protein system was studied. Experimental results obtained on SRII and on SRII in complex with HtrII led to the identification of an extended binding mode between the two membrane proteins. Measurements on the light activated state of the complex were carried out to investigate the mechanism of signal transduction. Functional aspects were also investigated for the multidomain membrane protein DcuS. Therefore spectra obtained on an isolated insoluble domain were compared to in silico structure prediction data. The results were combined with previous data of an additional soluble domain as well as mutagenesis data. A self consistent model of signal transduction, which may represent a general mechanism present also in similar systems, could be proposed.
Keywords: solid-state NMR; Membrane proteins; protein aggregation; MAS NMR; crh; Sensory rhodopsin; DcuS

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Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der Untersuchung nicht löslicher, biomolekularer Systeme mit Hilfe der Kernmagnetischen-Resonanzspektroskopie (NMR). Einen Schwerpunkt bildet die Erkundung neuer Anwendungsgebiete wie die Messung an aus Lösung ausgefallenen Proteinen und die zweidimensionale Festkörper-Echtzeitspektroskopie. Des Weiteren wurden die Grenzen bekannter Anwendungsgebiete, insbesondere im Bereich der Membranproteine, ausgelotet und durch neue Analysemethoden erweitert. Im Einzelnen konnte ein atomares Bild des präzipitierten Zustandes des Crh-Proteins entwickelt werden. Ausgehend von diesen Ergebnissen konnte erstmalig Proteinaggregation, induziert durch eine temperaturbedingte strukturelle Umwandlung des Crh-Präzipitats, in Echtzeit aufgenommen und kinetisch analysiert werden. Im Weiteren wurde das System der zwei Membranproteine SRII und HtrII untersucht. Neben Untersuchungen an isoliertem SRII führten Messungen an dem Proteinkomplex der beiden Proteine zu einem erweiterten Bild der SRII/HtrII-Bindungsfläche. Zusätzlich wurde die Funktionsweise des SRII/HtrII-Komplexes mit Hilfe von Spektren nach Lichtaktivierung untersucht. Abschließend wurde durch Kombination verschiedener Techniken eine strukturelle Untersuchung des Multidomänen-Membranproteins DcuS im besonderen Hinblick auf dessen Funktion vorgenommen. Hierzu wurden erstmalig die spektroskopischen Daten einer nicht löslichen Domäne im Vergleich zu einer computergestützten Strukturvorhersage analysiert. Die erhaltenen Ergebnisse, sowie Informationen vorausgegangener Untersuchungen ermöglichten die Einführung eines konsistenten Modells der Signalweiterleitung. Vergleiche mit ähnlichen Systemen deuten eine Allgemeingültigkeit des vorgeschlagenen Mechanismus an.
Schlagwörter: Festkörper NMR; Membran Proteine; Protein Aggregation; MAS NMR; Crh; Sensorisches Rhodopsin; DcuS
 

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