Zur Kurzanzeige

Protein precipitates, aggregation kinetics and membrane protein receptors characterized by solid-state NMR

dc.contributor.advisorSalditt, Tim Prof. Dr.de
dc.contributor.authorEtzkorn, Manuelde
dc.date.accessioned2008-10-01T12:09:53Zde
dc.date.accessioned2013-01-18T13:35:40Zde
dc.date.available2013-01-30T23:51:08Zde
dc.date.issued2008-10-01de
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-B647-3de
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.53846/goediss-2768
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.53846/goediss-2768
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.53846/goediss-2768
dc.description.abstractDie vorliegende Arbeit befasst sich mit der Untersuchung nicht löslicher, biomolekularer Systeme mit Hilfe der Kernmagnetischen-Resonanzspektroskopie (NMR). Einen Schwerpunkt bildet die Erkundung neuer Anwendungsgebiete wie die Messung an aus Lösung ausgefallenen Proteinen und die zweidimensionale Festkörper-Echtzeitspektroskopie. Des Weiteren wurden die Grenzen bekannter Anwendungsgebiete, insbesondere im Bereich der Membranproteine, ausgelotet und durch neue Analysemethoden erweitert. Im Einzelnen konnte ein atomares Bild des präzipitierten Zustandes des Crh-Proteins entwickelt werden. Ausgehend von diesen Ergebnissen konnte erstmalig Proteinaggregation, induziert durch eine temperaturbedingte strukturelle Umwandlung des Crh-Präzipitats, in Echtzeit aufgenommen und kinetisch analysiert werden. Im Weiteren wurde das System der zwei Membranproteine SRII und HtrII untersucht. Neben Untersuchungen an isoliertem SRII führten Messungen an dem Proteinkomplex der beiden Proteine zu einem erweiterten Bild der SRII/HtrII-Bindungsfläche. Zusätzlich wurde die Funktionsweise des SRII/HtrII-Komplexes mit Hilfe von Spektren nach Lichtaktivierung untersucht. Abschließend wurde durch Kombination verschiedener Techniken eine strukturelle Untersuchung des Multidomänen-Membranproteins DcuS im besonderen Hinblick auf dessen Funktion vorgenommen. Hierzu wurden erstmalig die spektroskopischen Daten einer nicht löslichen Domäne im Vergleich zu einer computergestützten Strukturvorhersage analysiert. Die erhaltenen Ergebnisse, sowie Informationen vorausgegangener Untersuchungen ermöglichten die Einführung eines konsistenten Modells der Signalweiterleitung. Vergleiche mit ähnlichen Systemen deuten eine Allgemeingültigkeit des vorgeschlagenen Mechanismus an.de
dc.format.mimetypeapplication/pdfde
dc.language.isoengde
dc.rights.urihttp://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.htmlde
dc.titleProtein precipitates, aggregation kinetics and membrane protein receptors characterized by solid-state NMRde
dc.typedoctoralThesisde
dc.title.translatedCharakterisierung von Proteinpräzipitaten, Aggregationskinetik und Membranproteinen mittels Festkörper-NMRde
dc.contributor.refereeGriesinger, Christian Prof. Dr.de
dc.date.examination2008-06-19de
dc.subject.dnb500 Naturwissenschaften allgemeinde
dc.description.abstractengThis work addresses the investigation of insoluble, biomolecular systems using nuclear magnetic resonance (NMR). Introducing novel areas of applications an atomic picture of the precipitated state of the Crh protein as well as kinetic information of protein aggregation using real time solid-state NMR could be obtained. Additionally the SRII/HtrII membrane protein system was studied. Experimental results obtained on SRII and on SRII in complex with HtrII led to the identification of an extended binding mode between the two membrane proteins. Measurements on the light activated state of the complex were carried out to investigate the mechanism of signal transduction. Functional aspects were also investigated for the multidomain membrane protein DcuS. Therefore spectra obtained on an isolated insoluble domain were compared to in silico structure prediction data. The results were combined with previous data of an additional soluble domain as well as mutagenesis data. A self consistent model of signal transduction, which may represent a general mechanism present also in similar systems, could be proposed.de
dc.subject.topicMathematics and Computer Sciencede
dc.subject.gerFestkörper NMRde
dc.subject.gerMembran Proteinede
dc.subject.gerProtein Aggregationde
dc.subject.gerMAS NMRde
dc.subject.gerCrhde
dc.subject.gerSensorisches Rhodopsinde
dc.subject.gerDcuSde
dc.subject.engsolid-state NMRde
dc.subject.engMembrane proteinsde
dc.subject.engprotein aggregationde
dc.subject.engMAS NMRde
dc.subject.engcrhde
dc.subject.engSensory rhodopsinde
dc.subject.engDcuSde
dc.subject.bk42.12de
dc.subject.bk35.10de
dc.subject.bk42.13de
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:7-webdoc-1901-7de
dc.identifier.purlwebdoc-1901de
dc.affiliation.instituteFakultät für Physikde
dc.subject.gokfullWCC 000: Molekulare Biophysik. Biophysikalische Chemiede
dc.subject.gokfullSP 000: Strukturchemiede
dc.identifier.ppn583350372de


Dateien

Thumbnail

Das Dokument erscheint in:

Zur Kurzanzeige