Characterization of ENTH domain proteins and their interaction with SNAREs in S.cerevisiae

Chidambaram, Subbulakshmi

dc.contributor.advisor	Fischer von Mollard, Gabriele Prof. Dr.	de
dc.contributor.author	Chidambaram, Subbulakshmi	de
dc.date.accessioned	2012-05-16T12:12:17Z	de
dc.date.available	2013-01-30T23:50:32Z	de
dc.date.issued	2005-07-29	de
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-B6C0-4	de
dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.53846/goediss-1398
dc.description.abstract	SNAREs spielen eine wichtige Rolle bei der Membranfusion als fusiogene Proteine. Folglich muß die Lokalisation und Funktion von SNAREs streng gesteuert werden. Regulatorische Proteine binden an N-terminale Domänen einiger SNAREs. Vti1b ist ein Säugetier- SNARE, das in späten endosomalen Fusionen eine Rolle spielt. Um die Rolle des N-Terminus von vti1b zu charakterisieren, wurde eine yeast two hybrid Analyse durchgeführt. Der N-Terminus von vti1b wirkte spezifisch auf die ENTH-Domänen von Enthoprotin/CLINT/EpsinR ein. Diese Abhängigkeit wurde durch in-vitro Bindungsstudien bestätigt. Die komplexe Anordnung zwischen einem SNARE und einer ENTH-Domäne ist zwischen Säugetieren und Hefe konserviert. Hefe Vti1p wechsel auf die ENTH- Domäne von, Ent3p ein. ENTH-Proteine sind an der Bildung der clathrin coated vesicles beteiligt. Beide, EpsinR und Ent3p binden Adapterproteine am TGN. Vti1p wird für mehrere Transportschritte im endosomalen System benötigt. Genetische Interaktionen zwischen VTI1 und ENT3 wurden untersucht. Künstliche Defekte lassen vermuten, daß Vti1p und Ent3p beim Transport vom TGN zum prevacuolären Endosom kooperieren. Zusätzlich wirkt VTI1 genetisch auf ENT5 ein. Ent3p und Ent5p haben teilweise reduntante Funktionen. Weitere Analysen zeigten, daß Ent3p auch auf den N-Terminus anderer SNAREs einwirkt.	de
dc.format.mimetype	application/pdf	de
dc.language.iso	eng	de
dc.rights.uri	http://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html	de
dc.title	Characterization of ENTH domain proteins and their interaction with SNAREs in S.cerevisiae	de
dc.type	doctoralThesis	de
dc.title.translated	Characterisierung vom proteinen mit ENTH domänen und ihre Interaktion mit SNARE proteinen in S.cerevisiae	de
dc.contributor.referee	Figura, Kurt von Prof. Dr. Dr. h.c.	de
dc.date.examination	2005-06-28	de
dc.subject.dnb	500 Naturwissenschaften allgemein	de
dc.description.abstracteng	SNAREs play an important role in the membrane fusion events as fusogenic proteins. Therefore, localization and activity of SNAREs has to be tightly controlled. Regulatory proteins bind to N-terminal domains of some SNAREs. Vti1b is a mammalian SNARE which functions in late endosomal fusion. To investigate the role of the N-terminus of vti1b we performed a yeast two-hybrid screen. The N-terminus of vti1b interacted specifically with the ENTH domain of enthoprotin/CLINT/epsinR. The interaction was confirmed using in vitro binding assays. This complex formation between a SNARE and an ENTH domain was conserved between mammals and yeast. Yeast Vti1p interacted with the ENTH domain of Ent3p. ENTH proteins are involved in the formation of clathrin coated vesicles. Both, epsinR and Ent3p bind adaptor proteins at the TGN. Vti1p is required for multiple transport steps in the endosomal system. Genetic interactions between VTI1 and ENT3 were investigated. Synthetic defects suggested that Vti1p and Ent3p cooperate in transport from the TGN to the prevacuolar endosome. In addition, VTI1 interacts genetically with ENT5. Ent3p and Ent5p have partially redundant functions. Further analysis showed that Ent3p interacts with N-terminus of other SNAREs also.	de
dc.contributor.coReferee	Irniger, Stefan PD Dr.	de
dc.contributor.thirdReferee	Hardeland, Rüdiger Prof. Dr.	de
dc.subject.topic	Mathematics and Computer Science	de
dc.subject.ger	ENTH domänen	de
dc.subject.ger	SNAREs	de
dc.subject.ger	Vti1p	de
dc.subject.ger	Ent3p	de
dc.subject.ger	Ent5p.	de
dc.subject.eng	ENTH domain	de
dc.subject.eng	SNAREs	de
dc.subject.eng	Vti1p	de
dc.subject.eng	Ent3p	de
dc.subject.eng	Ent5p.	de
dc.subject.bk	42.15	de
dc.identifier.urn	urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-45-8	de
dc.identifier.purl	webdoc-45	de
dc.affiliation.institute	Medizinische Fakultät	de
dc.subject.gokfull	w	de
dc.identifier.ppn	497793253	de

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Human- und Zahnmedizin [3110]

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