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Control of E-cadherin Function in Cell Intercalation by ER Glucosylation Enzymes

Regulation der Funktion von E-cadherin in Zellinterkalation durch ER Glukosylierungsenzyme

by Yujun Zhang
Doctoral thesis
Date of Examination:2012-09-11
Date of issue:2012-11-05
Advisor:Prof. Dr. Jörg Großhans
Referee:Prof. Dr. Andreas Wodarz
Referee:Dr. Halyna Shcherbata
Referee:Prof. Dr. Ralph Kehlenbach
crossref-logoPersistent Address: http://dx.doi.org/10.53846/goediss-1488

 

 

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Abstract

English

Three consecutive glucosylations are the last steps in formation of the dolichol-PP-glycans before the glycans are transferred to nascent proteins in the ER. These three glucosyl residues are assumed to function in protein folding and ER quality control since they are consecutively cleaved to allow folding before the mono-glucosyl-glycan is recognized by the calreticulin/calnexin system. Finally, all glucoses are clipped off before ER exit. In my studies, the function of these glucosylation enzymes (Alg5/wol, Alg6/gny and Alg8/X-330) has been analyzed in the movement and morphogenesis of gastrulation and in Drosophila embryonic development. I have focused on their function in cell intercalation and found the expression of the integral membrane protein E-Cadherin strongly reduced and partially glycosylated in the mutants. Consistently, reduced expression of E-cadherin induced by RNAi leads to a comparable phenotype, which indicates that E-cadherin is a relevant down stream ta! rget of the X-330 mutant for the cell intercalation defect. To study the mechanism of new border formation in cell intercalation, I have observed the new borders extended via pulsed manner with E-cadherin accumulated soon after. E-cadherin intensity and the length of new borders are anticorrelated. We propose that E-cadherin could not provide the force for new border extension, but functions to stabilize the extended borders.
Keywords: ER; Glucosylation enzyme; E-cadherin; cell intercalation

Other Languages

Drei aufeinanderfolgende Glucosylierungen sind die letzten Stufen bei der Bildung der Dolichol-PP-Glycane bevor diese an neugebildete Proteine im Endoplasmic Reticulum (ER) übertragen werden. Diese drei Glucosylreste sind wichtig bei der Proteinfaltung und Qualitätskontrolle im ER. Der dritte und zweite Rest werden nacheinander abgespalten, um dann als mono-Glucosyl-Glycane vom Calreticulin / Calnexin System erkannt zu werden. Abschließend werden alle Glucosereste vor dem Austritt aus dem ER abgeschnitten. Mit meinen Experimenten habe ich die Funktion der Glucosylierungs Enzyme (Alg5/wol, Alg6/gny und Alg8/CG4542) bei der Zellbewegungen während Gastrulation von Drosophila melanogaster analysiert. Mein Fokus war die Funktion von E-Cadherin bei der Zell-Interkalation. Ich konnte zeigen, dass E-Cadherin ein relevantes Substrat der ER-glykolysierungsenzyme ist und dass die E-Cadherin-Menge in diesen Mutanten reduziert ist. Die Reduktion von E-Cadherin durch RNAi führt zu einen entsprechenden Phänotyp. Ich habe beobachtet, dass sich die neuen Zell-Grenzen durch periodische Expansion bilden, auf die E-Cadherin anreicherung folgt. Die Intensität von E-Cadherin und die Länge der neuen Grenzen sind anti-korreliert. Ich postuliere, dass E-Cadherin nicht die treibende Kraft für die Erweiterung der neuen Zell-Grenzen ist, aber die erweiterten Grenzen stabilisiert.
Schlagwörter: ER; Glucosylierungsenzyme; E-cadherin; Zellinterkalation
 

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