dc.contributor.advisor | Braus, Gerhard Prof. Dr. | de |
dc.contributor.author | Strittmatter, Axel | de |
dc.date.accessioned | 2013-01-31T08:19:44Z | de |
dc.date.available | 2013-01-31T08:19:44Z | de |
dc.date.issued | 2003-12-19 | de |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-000D-F26C-B | de |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.53846/goediss-3672 | |
dc.description.abstract | Eine steigende Anzahl von Daten aus
Genomuntersuchungen belegt, dass die Anzahl von Isogenen innerhalb
eines gegebenen Organismus deutlich höher liegt als noch vor 10
Jahren angenommen. In dieser Arbeit haben wir verschiedene
Vertreter von Isogenen charakterisiert, welche an der
transkriptionellen Regulation und an der Translation als Teil der
Ribosomen beteiligt sind. Zwei Isogene wurden charakterisiert,
welche an der aromatischen Aminosäurebiosynthese beteiligt sind.
Alle untersuchten Gene stammen aus zwei pilzlichen Modellsystemen,
aus der Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae und aus dem
filamentösen Pilz Aspergillus nidulans.
Das jlbA Gen aus dem filamentösen Pilz Aspergillus nidulans codiert
für ein neues, potentielles bZIP-Protein der Familie der JUN
Isogene. Ein anderer bekannter Vertreter dieser Genfamilie ist das
cpcA Gen, welches das Regulatorprotein der ‚Cross-Pathway’
Kontrolle codiert, welches unter Mangelbedingungen für die
Aminosäurebiosynthese benötigt wird. Die transkriptionelle
Regulierung von jlbA wurde unter induzierten und nicht induzierten
Nährstoff- und Umweltbedingungen verglichen. Unter Aminosäuremangel
wird die Expression von jlbA stark induziert, was auf eine
Regulation durch das CPCA der ‚Cross-Pathway’ Kontrolle schliessen
lässt. Zusätzlich wird die jlbA Transkription unter
Aminosäuremangelbedingungen aber auch durch eine CPCA unabhängige
Regulierung induziert.
Die zwei RPS26 Isogene von S. cerevisiae codieren für zwei Proteine
der kleinen ribosomalen Untereinheit. Die abgeleitete
Aminosäuresequenz der beiden Proteine unterscheidet sich in nur
zwei Aminosäureresten. Das Rps26A Protein wurde als ein
essentieller Bestandteil der normalen Zellteilung identifiziert.
Zusätzlich nimmt Rps26A an der translationellen Regulation von
adhäsivem und pseudohyphalem Wachstum teil, welche auf die FLO11
Expression von S. cerevisiae S1278b Wildtyp-Stämmen wirkt. Im
Gegensatz dazu scheint das Rps26B Protein bei allen diesen
Regulationsmechanismen eine weniger wichtige Rolle zu spielen, es
kann aber teilweise die Rps26A Proteinfunktionen übernehmen.
Die ARO3 und ARO4 Gene von S. cerevisiae codieren für zwei
unterschiedlich regulierte DAHP Synthase-Isoenzyme des ersten
Schrittes des Shikimat-Synthese-Weges. Die Aro3 und Aro4 Proteine
werden durch Phenylalanin bzw. Tyrosin in ihrer Wirkung gehemmt.
Beide Isogene wurden durch ein einzelnes Gen ersetzt, welches eine
Tryptophan-regulierte DAHP Synthase codiert. Ein Vergleich des
strukturellen und physiologischen Verhaltens aller DAHP Isoenzyme
resultierte in einer gezielten Veränderung (‚protein engineering’)
des Regulationsverhalten eines Aro4 Pro165Gly Mutanten-Enzymes.
Dieses Enzym steht unter einer effizienten, zweifachen Kontrolle.
Eine Aro4 Pro165Gly Mutante wird durch Tyrosin und durch Tryptophan
in ihrer Aktivität gehemmt. Eine sorgfältige Analyse des Aro4
Wildtyp-Proteins zeigte, dass dieses Enzym ebenfalls moderat durch
Tryptophan gehemmt wird. | de |
dc.format.mimetype | application/pdf | de |
dc.language.iso | eng | de |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/ | de |
dc.title | Transcriptional Regulation and Differentiation in Saccharomyces and Aspergillus: jlbA, RPS26, and ARO3/4 | de |
dc.type | doctoralThesis | de |
dc.title.translated | Transkriptionelle Regulation und Differzierung in Saccharomyces und Aspergillus: jlbA, RPS26, and ARO3/4 | de |
dc.contributor.referee | Gottschalk, Gerhard Prof. Dr. | de |
dc.date.examination | 2003-05-06 | de |
dc.subject.gok | WUK000 | de |
dc.description.abstracteng | Increasing data from genomics research
revealed that the number of isogenes present within a given
organism is significantly higher than anticipated a decade ago.
Here we have characterised representatives of isogenes, which are
involved in transcriptional regulation and in translation as part
of the ribosome. Two different isogenes were characterised involved
in the aromatic amino acid biosynthesis. All analysed genes are
derived from either of two model fungi, the baker’s yeast
Saccharomyces cerevisiae, and the filamentous fungus Aspergillus
nidulans.
jlbA from the filamentous fungus Aspergillus nidulans encodes a
novel putative bZIP-protein of the JUN isogene family. Another
prominent representative of this family is cpcA, which encodes the
‘cross pathway control’ activator protein, which is required for
amino acid biosynthesis under starvation conditions. The
transcriptional regulation of jlbA was compared under induced and
non-induced nutritional and environmental conditions. Under amino
acid starvation, expression of the jlbA transcript was strongly
induced suggesting control by the ‘cross pathway’ regulator CPCA.
In addition, jlbA transcription was strongly induced by a second
CPCA independent regulation after amino acid starvation.
The two RPS26 isogenes encode for two proteins of the small
ribosomal subunit of S. cerevisiae. The deduced amino acid sequence
of both proteins differs only in two amino acids. The Rps26Ap was
identified as an essential part in normal cell division.
Additionally, Rps26Ap functions in the translational regulation of
adhesive and pseudohyphal growth that acts on the FLO11 expression
of S. cerevisiae S1278b wild type strains. In contrast, the Rps26Bp
seems to be of minor importance in all these regulation mechanisms,
but can partially substitute for Rps26Ap functions.
ARO3 and ARO4 of S. cerevisiae encode two differently regulated
DAHP synthase isoenzymes at the initial step of the
‘shikimate’-pathway. Aro3p and Aro4p are feedback regulated by
phenylalanine and tyrosine, respectively. Both isogenes were
substituted for a single gene encoding a tryptophan-regulated
enzyme. Comparison of the structural and physiological behaviours
of all DAHP isoenzymes resulted in the engineering in regulation of
an Aro4p Pro165Gly mutant enzyme. This enzyme is under an efficient
dual control. Aro4p Pro165Gly is feedback inhibited by tyrosine and
tryptophan. The careful analysis of Aro4p wildtype revealed that
this enzyme is also moderately regulated by tryptophan feedback
inhibition. | de |
dc.subject.topic | Mathematics and Natural Science | de |
dc.subject.ger | Saccharomyces | de |
dc.subject.ger | Aspergillus | de |
dc.subject.ger | Leuzin-Zipper (bZIP) | de |
dc.subject.ger | Aminosäuremangel | de |
dc.subject.ger | 3AT-Induktion | de |
dc.subject.ger | Ribosom | de |
dc.subject.ger | RPS | de |
dc.subject.ger | Isogene | de |
dc.subject.ger | DAHP Synthase | de |
dc.subject.ger | aromatische Aminosäurebiosynthese | de |
dc.subject.ger | Shikimat | de |
dc.subject.ger | ARO | de |
dc.subject.ger | 570 Biowissenschaften | de |
dc.subject.ger | Biologie | de |
dc.subject.eng | Saccharomyces | de |
dc.subject.eng | Aspergillus | de |
dc.subject.eng | leucine-zipper (bZIP) | de |
dc.subject.eng | amino acid starvation | de |
dc.subject.eng | 3AT-induction | de |
dc.subject.eng | ribosome | de |
dc.subject.eng | RPS | de |
dc.subject.eng | isogenes | de |
dc.subject.eng | DAHP synthase | de |
dc.subject.eng | aromatic amino acid biosynthesis | de |
dc.subject.eng | shikimate pathway | de |
dc.subject.eng | ARO | de |
dc.subject.bk | 42.13 | de |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-554-2 | de |
dc.identifier.purl | webdoc-554 | de |
dc.identifier.ppn | 379406454 | de |