Strukturelle Untersuchungen zum Velvet-Komplex aus Aspergillus nidulans

Strukturelle Untersuchungen zum Velvet-Komplex aus Aspergillus nidulans

Structural studies on the Velvet-Complex from Aspergillus nidulans

Ahmed, Yasar Luqman

Dissertation

Angenommen am: 2012-03-26

Erschienen: 2013-03-22

Betreuer: Ficner, Ralf Prof. Dr.

Gutachter: Ficner, Ralf Prof. Dr.

Gutachter: Braus, Gerhard Prof. Dr.

Zum Verlinken/Zitieren: http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0012-D7A1-4

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Zusammenfassung

Englisch

The regulation of secondary metabolism and development in Aspergillus nidulans are two linked processes. Their regulation is dependent on light. The molecular basis for this connection is a complex composed of the two Velvet-proteins VeA, VelB and the putative methyltransferase LaeA (Velvet-complex). VelB together with VosA, which is another Velvet-protein, are essential for sporogenisis and biosynthesis of trehalose. Current knowledge about the general function of these proteins is based mostly on in vivo analysis. The molecular mode of function and structure of these proteins however is unknown. The current work aimed at resolving this by means of x-ray crystallographic structure analyis of these proteins.

Keywords: Structural biology; xray; crystallography; Aspergillus nidulans

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Die Regulation des sekundären Metabolismus und der Entwicklung in Aspergillus nidulans sind zwei miteinander verbundene Prozesse. Ihre Regulation geschieht in Abhängigkeit von Licht. Die molekulare Grundlage dieser Verbindung ist ein Komplex bestehend aus den beiden Velvet-Proteinen VeA, VelB und der putativen Methyltransferase LaeA. Ein weiteres Protein der Velvet-Familie ist VosA, dass in Verbindung mit VelB eine essenzielle Rolle in der Sporogenese und Biosynthese von Trehalose spielt. Bisheriges Wissen über die generelle Funktion der einzelnen Proteine basiert überwiegend auf in vivo Analysen. Unbekannt hingegen ist die molekulare Funktionsweise sowie Struktur dieser Proteine. Zu diesem Zweck wurde in der vorliegenden Arbeit versucht dieses Defizit durch eine röntgenkristallographische Strukturanalyse der Proteine aufzuheben.