Die Zielsteuerung peroxisomaler Membranproteine mit tail anchor

The targeting of peroxisomal membrane proteins with tail anchor

by Judith Büntzel
Doctoral thesis
Date of Examination:2017-11-22
Date of issue:2017-11-15
Advisor:PD Dr. Sven Thoms
Referee:Prof. Dr. Ralph Kehlenbach
Referee:Prof. Dr. Margarete Schön
Persistent Address: http://dx.doi.org/10.53846/goediss-6582

 

 

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Abstract

English

The targeting of PEX26, a peroxin involved in peroxisome biogenesis and maintenance, is similar to Pex15- its analog in baker's yeast. Both are tail anchored proteins, that share more than a common protein class and function: like Pex15 PEX26 is sorted GET-dependently into the endoplasmic reticulum in baker's yeast. The ER entry is independent of Pex19. If the GET-pathway and Pex19 are impaired, PEX26 is quickly degraded by the proteasome. PEX26 and Pex15 share a common targeting motif located at the transmembrane domain region of PEX26/Pex15, however PEX26 cannot replace Pex15 in Pex15-deficient yeasts. The targeting and the stability of PEX26 is influenced by the charged amino acids of the "tail region" coming after the transmembrane domain at the very C-terminus of the protein.
Keywords: peroxisome; tail-anchored protein; PEX26; endoplasmic reticulum; targeting

German

Die Zielsteuerung von PEX26, einem Peroxin, das in die Peroxisomenbiogenese involviert ist, ähnelt der von Pex15, seinem Analog, welches in Bäckerhefe zu finden ist. Beide Proteine sind Proteine mit tail anchor. Sie haben mehr gemeinsam als die gleiche Proteinfamilie und Funktion: wie Pex15 in Hefe wird PEX26 GET-abhängig in das endoplasmatische Retikulum sortiert. Der ER Eintritt ist unabhängig von der Chaperone Pex19. Sind der GET-Transportweg und Pex19 in ihrer Funktion gestört, so wird PEX26 sehr schnell durch das Proteasom abgebaut. PEX26 und Pex15 haben ein gemeinsames Zielsteuerungsmotiv, das sich im Bereich der Transmembrandomäne befindet. Jedoch kann PEX26 nicht die Funktion von Pex15 in Pex15-defizienten Bäckerhefen ersetzen. Die Zielsteuerung und die Stabilität von PEX26 werden durch die geladene Aminosäuren in der "Schwanzregion", die der Transmnembrandomäne folgen, beeinflusst.
Schlagwörter: Peroxisom; Endoplasmatisches Retikulum; PEX26; Zielsteuerung; Protein mit tail anchor
 
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