Auswirkungen von Dimerisierung auf  die Signalgebung der Serotonin-Rezeptoren 2A, 2B und 2C

Thode, Meike

dc.contributor.advisor	Niebert, Marcus PD Dr.
dc.contributor.author	Thode, Meike
dc.date.accessioned	2021-11-09T10:01:29Z
dc.date.available	2021-11-16T00:50:03Z
dc.date.issued	2021-11-09
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/21.11130/00-1735-0000-0008-5971-5
dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.53846/goediss-8909
dc.language.iso	deu	de
dc.rights.uri	http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.subject.ddc	610	de
dc.title	Auswirkungen von Dimerisierung auf die Signalgebung der Serotonin-Rezeptoren 2A, 2B und 2C	de
dc.type	doctoralThesis	de
dc.title.translated	Effects of dimerization on the signaling of serotonin receptors 2A, 2B and 2C	de
dc.contributor.referee	Niebert, Marcus PD Dr.
dc.date.examination	2021-11-09
dc.description.abstractger	Die Dimerisierung von G-Protein gekoppelten Rezeptoren hat in den vergangenen Jahren immer mehr an Aufmerksamkeit gewonnen. Während früher das Vorliegen von Monomeren angenommen wurde, zeigen immer mehr Daten, dass viele der Rezeptoren Dimere bilden. In dieser Arbeit wurde die Gruppe der 5-HT2-Rezeptoren hinsichtlich ihrer Dimerisierungstendenz und möglicher Auswirkungen der Dimerisierung auf ihre Signalgebung untersucht. Die Analyse der Dimerbildung erfolgte mithilfe der FRAP, die Signalgebung wurde mittels Calcium-Imaging gemessen. Da die Rezeptoren meist allerdings nicht als reine Dimere, sondern in einem Äquilibrium aus Monomeren, Heterodimeren und Homodimeren vorliegen, gestaltet es sich schwierig, direkte Auswirkungen der Dimerbildung auf die Signalgebung der Rezeptoren zu messen. Wir forcierten die Rezeptoren daher mithilfe eines GFP-Nanobody-Konstrukts in Dimere, sodass die Dimerisierung kontrolliert werden konnte. Der Vergleich der Daten natürlich exprimierter Rezeptoren mit forciert dimerisierten Rezeptoren lieferte uns interessante Ergebnisse bezüglich der Rezeptordimerisierung und Auswirkungen auf die Signalgebung.	de
dc.description.abstracteng	Dimerization of G-protein coupled receptors (GPCRs) has become a big field of research as there is increasing evidence that it has a huge impact on the signaling of receptors. In this work we focused on the group of 5-HT2-receptors and investigated their dimerization as well as the effects of dimerization on the signaling. When measuring the signal, we usually receive a mixture of the signal of monomers, homodimers and heterodimers without any possibility to differ between one another. To isolate the signal of homo- and heterodimers, a new construct was used to force receptors into dimers: a GFP-nanobody construct. By cloning the anti-GFP-nanobody to one receptor and GFP to the other one, receptors resulted in forced homo- and heterodimers. Using this construct, we analyzed the dimerization of the 5-HT2-group via FRAP and the signaling of homo- and heterodimers via Calcium imaging. By comparing the results not only of the naturally expressed receptors but also of the forced dimerized receptors we received some additional information on receptor dimerization and the effects on the signaling.	de
dc.contributor.coReferee	Oppermann, Martin Prof. Dr.
dc.subject.ger	Serotonin	de
dc.subject.ger	Dimerisierung	de
dc.subject.ger	Homodimer	de
dc.subject.ger	Heterodimer	de
dc.subject.ger	Nanobody	de
dc.subject.ger	5-HT2	de
dc.subject.ger	GPCR	de
dc.subject.ger	forcierte Dimerisierung	de
dc.subject.eng	serotonin	de
dc.subject.eng	dimerization	de
dc.subject.eng	homodimer	de
dc.subject.eng	heterodimer	de
dc.subject.eng	nanobody	de
dc.subject.eng	5-HT2	de
dc.subject.eng	GPCR	de
dc.subject.eng	forced dimerization	de
dc.identifier.urn	urn:nbn:de:gbv:7-21.11130/00-1735-0000-0008-5971-5-2
dc.affiliation.institute	Medizinische Fakultät	de
dc.subject.gokfull	Medizin (PPN619874732)	de
dc.description.embargoed	2021-11-16
dc.identifier.ppn	1777143152

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Human- und Zahnmedizin [2872]

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