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Regulation of HPr phosphorylation in Mycoplasma pneumoniae

dc.contributor.advisorStülke, Jörg Prof. Dr.de
dc.contributor.authorHalbedel, Svende
dc.date.accessioned2012-04-16T14:47:17Zde
dc.date.available2013-01-30T23:50:51Zde
dc.date.issued2006-11-08de
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AC33-2de
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.53846/goediss-171
dc.description.abstractDas Genom des Mollicuten Mycoplasma pneumoniae enthält lediglich 688 Gene. Zu den wenigen erhalten gebliebenen Proteinen mit regulatorischer Funktion gehört die HPr-Kinase/Phosphorylase (HPrK/P) aus dem Phosphoenolpyruvat:Zucker-Phosphotransferase-System. In dieser Arbeit wurde das in vivo Aktivitätsprofil der HPrK/P unter verschiedenen Wachstumsbedingungen mit nativen Western-Blots untersucht. Die HPrK/P ist nur in Gegenwart von Glycerol als C-Quelle aktiv und phosphoryliert unter diesen Bedingungen ihr Target HPr an der regulatorischen Position Ser-46. Für die Aufklärung der physiologischen Rolle der HPrK/P wurde eine hprK Mutante mit Hilfe der Haystack-Mutagenese einer neuartigen, in dieser Arbeit entwickelten Strategie isoliert. Die hprK-Mutante war nicht länger in der Lage, HPr(Ser-P) zu bilden, weder in vitro noch in vivo. Jedoch konnten Zellextrakte der hprK-Mutante nach wie vor HPr(Ser-P) dephosphorylieren. Dieser Befund führte zur Identifizierung der PP2C-Proteinphosphatase PrpC als dem ersten Protein neben HPrK/P selbst, welches HPr(Ser-P) zu dephosphorylieren vermag.de
dc.format.mimetypeapplication/pdfde
dc.language.isoengde
dc.rights.urihttp://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.htmlde
dc.titleRegulation of HPr phosphorylation in Mycoplasma pneumoniaede
dc.typedoctoralThesisde
dc.title.translatedRegulation der HPr-Phosphorylierung in Mycoplasma pneumoniaede
dc.contributor.refereeStülke, Jörg Prof. Dr.de
dc.date.examination2006-11-02de
dc.subject.dnb570 Biowissenschaften, Biologiede
dc.description.abstractengThe genome of the mollicute Mycoplasma pneumoniae contains only 688 genes. Among the very few regulatory proteins retained is the HPr kinase/phosphorylase (HPrK/P) of the phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase system. In this work, the in vivo activity profile of the HPrK/P under different growth conditions was studied using native Western blots. The HPrK/P was found to require externally supplied glycerol to phosphorylate its target HPr at the regulatory Ser-46 residue. For the characterization of the physiological impact of the HPrK/P, an hprK mutant was isolated using the novel transposon-based strategy of haystack mutagenesis which was developed in this work. The hprK mutant was not longer able to form HPr(Ser-P). However, cell extracts of the hprK mutant still dephosphorylate HPr(Ser-P). This finding led to the identification of the PP2C protein phosphatase PrpC as the first protein except HPrK/P which is known to remove the phosphoryl group from HPr(Ser-P).de
dc.contributor.coRefereeGroß, Uwe Prof. Dr.de
dc.subject.topicMathematics and Computer Sciencede
dc.subject.gerMycoplasma pneumoniaede
dc.subject.gerMollicutesde
dc.subject.gerHPr-Kinase/Phosphorylasede
dc.subject.gerPhosphotransferasesystemde
dc.subject.gerPP2C Proteinphosphatasede
dc.subject.engMycoplasma pneumoniaede
dc.subject.engMollicutesde
dc.subject.engHPr kinase/phosphorylasede
dc.subject.engphosphotransferase systemde
dc.subject.engPP2C protein phosphatasede
dc.subject.bk42.30de
dc.subject.bk42.13de
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:7-webdoc-1330-1de
dc.identifier.purlwebdoc-1330de
dc.affiliation.instituteBiologische Fakultät inkl. Psychologiede
dc.subject.gokfullWUE 000: Biochemie und Physiologie der Mikroorganismen {Mikrobiologie}de
dc.subject.gokfullWUK 000: Genetik der Mikroorganismen, Molekularbiologie der Mikrorganismen {Mikrobiologie}de
dc.subject.gokfullWUE 200: Stoffwechsel und Biochemie der Mikroorganismen {Mikrobiologie}de
dc.identifier.ppn521188180de


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