Die Zielsteuerung peroxisomaler Membranproteine mit tail anchor

Büntzel, Judith

dc.contributor.advisor	Thoms, Sven PD Dr.
dc.contributor.author	Büntzel, Judith
dc.date.accessioned	2017-11-15T08:10:38Z
dc.date.available	2017-11-29T23:50:14Z
dc.date.issued	2017-11-15
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0023-3F67-0
dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.53846/goediss-6582
dc.language.iso	deu	de
dc.rights.uri	http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.subject.ddc	610	de
dc.title	Die Zielsteuerung peroxisomaler Membranproteine mit tail anchor	de
dc.type	doctoralThesis	de
dc.title.translated	The targeting of peroxisomal membrane proteins with tail anchor	de
dc.contributor.referee	Kehlenbach, Ralph Prof. Dr.
dc.date.examination	2017-11-22
dc.description.abstractger	Die Zielsteuerung von PEX26, einem Peroxin, das in die Peroxisomenbiogenese involviert ist, ähnelt der von Pex15, seinem Analog, welches in Bäckerhefe zu finden ist. Beide Proteine sind Proteine mit tail anchor. Sie haben mehr gemeinsam als die gleiche Proteinfamilie und Funktion: wie Pex15 in Hefe wird PEX26 GET-abhängig in das endoplasmatische Retikulum sortiert. Der ER Eintritt ist unabhängig von der Chaperone Pex19. Sind der GET-Transportweg und Pex19 in ihrer Funktion gestört, so wird PEX26 sehr schnell durch das Proteasom abgebaut. PEX26 und Pex15 haben ein gemeinsames Zielsteuerungsmotiv, das sich im Bereich der Transmembrandomäne befindet. Jedoch kann PEX26 nicht die Funktion von Pex15 in Pex15-defizienten Bäckerhefen ersetzen. Die Zielsteuerung und die Stabilität von PEX26 werden durch die geladene Aminosäuren in der "Schwanzregion", die der Transmnembrandomäne folgen, beeinflusst.	de
dc.description.abstracteng	The targeting of PEX26, a peroxin involved in peroxisome biogenesis and maintenance, is similar to Pex15- its analog in baker's yeast. Both are tail anchored proteins, that share more than a common protein class and function: like Pex15 PEX26 is sorted GET-dependently into the endoplasmic reticulum in baker's yeast. The ER entry is independent of Pex19. If the GET-pathway and Pex19 are impaired, PEX26 is quickly degraded by the proteasome. PEX26 and Pex15 share a common targeting motif located at the transmembrane domain region of PEX26/Pex15, however PEX26 cannot replace Pex15 in Pex15-deficient yeasts. The targeting and the stability of PEX26 is influenced by the charged amino acids of the "tail region" coming after the transmembrane domain at the very C-terminus of the protein.	de
dc.contributor.coReferee	Schön, Margarete Prof. Dr.
dc.subject.ger	Peroxisom	de
dc.subject.ger	Endoplasmatisches Retikulum	de
dc.subject.ger	PEX26	de
dc.subject.ger	Zielsteuerung	de
dc.subject.ger	Protein mit tail anchor	de
dc.subject.eng	peroxisome	de
dc.subject.eng	tail-anchored protein	de
dc.subject.eng	PEX26	de
dc.subject.eng	endoplasmic reticulum	de
dc.subject.eng	targeting	de
dc.identifier.urn	urn:nbn:de:gbv:7-11858/00-1735-0000-0023-3F67-0-8
dc.affiliation.institute	Medizinische Fakultät	de
dc.subject.gokfull	Medizin	de
dc.description.embargoed	2017-11-29
dc.identifier.ppn	1004822863

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Human- und Zahnmedizin [2877]

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